Pereira Altfragen

von Chiara P.

—> B)

—Es gibt 2 Modelle, die den Transport innerhalb des Golgis, also zwischen den Zisternen beschreiben:

(1) Vesikeltransport: Golgi Zisterne sind statisch und die Kompartimente mit festen Enzymsatz, der Transport von cis zu trans Seite des Golgis erfolgt nur durch Vesikel

(2) Zisternenreifung: Transport der Proteine durch Reifung der Zisterene (Bildung neuer Zisterne an der ERGIC cis-Seite) + Vesikeltransport auschließlich zur Rückführung von Enzymen

—> B)

Der Golgi Apparat ist in unterschiedlichen Organismen verschieden aufgebaut. So besitzten Pflanzen keinen ERGIC, gestapelte Zisternen, sind polydispers und mobil entlang Aktin-Filamente

—> B)

Bei dem Transport eines Proteins ins Lysosom kann Mannose-6-phosphat als Signal verwendet werden. Über einige recht komplexe Schritte wird Mannose-6-phosphat hergestellt, allerdings nicht über eine Kinase, sondern eine Transferase Aktivität in der Zwischenprodukte freigesetzt werden + GlcNAc abgespalten wird.

—> A)

(angekreuzt war eigentlich C, aber ich hab nochmal das Internet durchforstet UND die Vorlesung angesehen dazu und auch Schiebel sagt dass die im trans-Golgi erkannt werden. Im Zweifelsfall können wir ihn darauf festnageln.)

Es handelt sich hier um einer der 3 Arten des Vesikeltransportes nach dem Golgi, spezifisch zum Lysosom. Mannose-6-phosphat wird als Erkennungssignal verwendet und im cis-Golgi über eine Transferaseaktivität angeheftet. Das Produkt wird im TGN erkannt und auxch sortiert.

—> E)

—

—> B)

—

OST und PDI sind beide Faktoren, die im ER bei der Proteinmodifikation vor dem Export beteiligt sind.

PDI kann falsche Disulfidbrücken umordnen ( es werden oft falsche Cysteine verknüpft), OST katalysiert die Übertragung Dolicholdiphosphat gebundener Oligosaccharide auf spezifische Asparaginreste wachsender Polypeptidketten.

—> C)

—

Calreticulin und Calnexin sind beide Chaperone im ER, spezifisch kohlenhydratbindene Proteine (Pektine), die an N-verknüpfte Oligosaccharide mit einem endständigen Glukoserest binden. Sie erkenn so frische, noch nicht fertig gefaltete Proteine und halten sie zurück bis sie vollständig + richtig gefaltet sind.

A) erkennen N-verknüpfte Oligosaccharide

B) PDI kann nur falsch verknüpfte Disulfidbrücken erkennen

D) der richtige Term für das Enzym hier wäre Oligosaccharyl-

Transferase (OST)

E) das macht die PPIase

—> D)

—

Bei fehlerhaften Vesikeltransport haben Porteine, die im ER sein sollten, Erkennungssignale. Lösliche ER Proteine haben ein KDEL-Rückführungssignal am C-Terminus. Membranstädnige ER-Proteine haben KKXX-Rückführungssignal am C-Terminus

A) LDL Rezeptoren vermitteln die Endocytose von LDL Molekülen, die den Cholesterin Transport bewerkstelligen.

—> E)

—> B)

—>A)

—> A)

—>B)

LDL-Partikel dienen dem Cholesterintransport. Die entsprechenden LDL-Rezeptoren vermitteln die Endocytose von diesen Partikeln sobald ein NPXY-Signal registriert dass ein Clathrin-Coat im Extrazellulären Raum synthetisiert wurde. Sind die LDL-Rezeptoren defekt (z. B. aufgrund einer fehlenden NPXY-Erkennungssequenz), sind die Cholesterin Ablagerungen sehr stark ausgeprägt und es kann schon im Kindesalter zu Herzinfarkten kommen.

—> C)

—Cholesterin wird im Lysosom abgebaut, der Rezeptor jedoch wird recycelt in dem es durch ein frühes Endosom wieder zur Plasmammembran gebracht wird.

—>B)

Bindet Cargo-Rezeptoren und PI(4,5)P2

Hier handelt es sich wieder um die LDL-Rezeptoren (Extrazellulär), die außen eine NPXY-Erkennungssequenz haben und mit dem Adapter-Protein Komplex (Cytoplasma) assoziiert sind. Der AP2 bindet grunsätzlich PI(4,5)P2 und Cargo-Rezeptoren.