Bukau Altfragen 1

C

—>einzig aufgelistete Modifikation die immer irreversibel ist

—

Liste an irreversiblen Portein Modifikationen:

1. Proteolyse durch Proteasen Spaltung von Peptidbindungen

2. Lipidierung kovalente Bindung von Lipidgruppen (Prenylierung, Myristolyierung und Palmitoylierung kann irreversibel und reversibel wirken)

3. GPI-Verankerung

4. Ubiquitinierung (nur wenn es zur Proteaosom Degradation führt, sonst reversibel!)

E

—>man braucht zur Phosphorylierung immer eine OH-Gruppe!

B

C

Farnesylierung ist eine Art von Isoprenylierung

—> Farnesyl-Gruppe am C-Terminalen Ende, es kommt zur Thioester Bindung/ in ER, an Außenseite der Plasmammembran

E

Zucker ist hydrophil

—> kann nicht in der hydrophoben Doppel Lipid Schicht verankern

B

C

—> ist irreversibel + immer an außenseite der Membran im ER

A

Ubiquitin ist ein sehr kleines Protein

A

D

Ubiquitin knüpft über eine Isopeptidbindung an einen Lysin Rest des Zielproteins

C

C

Lysosome: Abbau extrazellulärer und Membran Proteine

C

Proteasom spaltet Proteine in Peptidfragmente (Oligopeptide)

—>Abbau im Inneren des Proteasoms + Polyubiquitin Kette Bindung dient dem Schutz der Zelle vor fälschlichem protolytischen Abbau

A

B

Haben sogar gleiche Milieu Bedingungen, pH Wert und so yk

4 Gruppen von topologischen Beziehungen:

1. Cytoplasma und Zellkern

2. ER, Golgi, Lyosom, Endosom, Transportvesikel + extrazellulärer Raum

3. Mitochondrien

4. Plastide (Pflanzen)

D

—> Zellkern ist nur mit Cytoplasma verwandt

C

—> ist passiver Transport

C

C

—> durch Kernporen + weil gleiche topologische Bedingungen

E

—>Proteintransport in Zellkern ist aktiv, durch Konzentrationsgradient ist das Maximum irgendwann erreicht

—

A) NLS bestehen aus basischen AS

B) es benötigt GTP Hydrolysen

C) kann sich überall am Protein befinden solange sie zugänglich sind + Rezeptor binden kann

A

D

—

A) kann überall am Protein sein, wo Protein zugänglich ist

B)basische AS

E) doch, ist aktiver Transport und vmax wird irgendwann erreicht

D

B

Erkennt nur phosphorylierte, ubiquitinylierte (Ubiquitin E3-Ligase = Proteasom)

—

D) maskiert NLS/NES durch Bindepartner

D

D

—

A) Export Rezeptor heißt Crm 1

B) Crm1 bindet Cargo nur in Anwesenheit von Ran-GTP

C) Signalsequenz ist hier glaube ich NFT2 (nicht 100% sicher)

E) ist aktiver Transport, vmax ist irgendwann erreicht

A

D

B

—> Aufbau Protonengradient zwischen Matrix und Intermembranraum

D

psot translational

E

B)

—

A), C) und D) Membranpotential nur an inneren Membran/für Transport in Matrix, genannte Komponenten an äußerer Membran!

B) sitzt an inneren membran

C

—>N-Terminal heißt ER oder Mitochondrium, beim Zellkern ist es weder N- noch C-Terminal

—> amphiphatische Helix: Mitochondrium

A

C

—

A) postranslational selten, i. d. R. co-translational

B) N-Terminale + splatbare Signalsequenz ist notwendig

D) TOM-Komplexe sind im Mitochondrium lokalisiert

E) GTP-Hydrolyse, sind nämlich beides GTPasen

B)

—> sind nur in Mitochondrien, nicht im ER

C

C

—>ist D) nicht irgendwo auch richtig? ich mein es stoppt die Translationselongation mal zumindest und in einer anderen Frage wurde das als richtig betitelt + Translation kann auch an freien Ribosomen statt finden..

B

—> GTPase aktivität

C

D

—>KDEL spricht immer für ER Zugehörigkeit, spaltbare N-Terminus für Lumen

B

—> Pereira Frage

C

A

—> Pereira Vorlesung (Auszug)

D

—> Pereira Vorlesung

—>B)

(Pereira Vorlesung)

D

—> Pereira Vorlesung

B