Menschen: Enzyme

= Enzym der Glykolyse

• spaltet Fructose-1,6- bisphosphat -> KetoseDihydroxyacetonphosphat “DHAP” (Keton)

• und -> die Aldolase Glycerinaldehyd-3-phosphat (Aldehyd)

=> daher werden aus einem C6- Körper -> 2 C3- Körper generiert, die jeweils weiter abgebaut werden.

• vgl. Aldol- Addition:

  -> Verknüpfung von Aldehyd und Keton zu beta- Hydroxyaldehyden (Aldole) oder beta- Hydroxyketonen

• vgl. Aldol- Kondensation:

  = Folgeschritt der -Addition!

  -> Kondensation zu alpha, beta- ungesättigten Aldehyden/ Ketonen.

• Phosphoglycerat- Kinase ist der 1. energiegewinnende Schritt der Glykolyse

  -> einziger reversibler Schritt mit ATP- Beteiligung

• Mg2+- Cofaktor

= Lactatdehydrogenase (LDH) ist ein wichtiges Enzym des anaeroben Stoffwechselwegs. Es gehört zur Klasse der Oxidoreduktasen

• NAD- abhängig

Besteht aus:

• felxible Schleife (Deckel)

• 2x Arg, His

Funktion:

• Hauptenzym des Cori- Zyklus (Umwandlung Lactat zu Pyruvat

Arten:

• verschiedenen Tetramere der M- und H- Untereinheiten führen zu 5 verschiedenen, gewebsspezifischen Typen

  • LDH1 bis LDH5

  • LDH 1 und 5 sind Homotetramere

    • LDH1: B4

    • LDH5: A4

  • LDH2 bis 4 sind Heterotetramere

    • LDH2: A1B3

    • LDH3: A2B2

    • LDH: A3B1

1. Oxidoreduktasen

   • Reduktion/ Oxidation

2. Transferasen

   • Übertragung funktioneller Gruppen

3. Hydrolasen: hydrolytische Spaltung

   • hydrolytische Spaltung von Bindungen

4. Lyasen: nichthydrolytische Eliminierungsreaktionen

   • nichthydrolytische Eliminierungsreaktion

5. Isomerasen

   • Isomerisierung

6. Ligasen (=Synthetasen)

   • Knüpfung einer Bindung unter ATP- Hydrolyse

   -> Vgl. Synthasen- Bindung ohne ATP- Beteiligung

7. Translokasen

   • Transport von Stoffen (oft unter ATP- Verbrauch)

1. Serin- Proteasen

   • Ser, His, Asp

2. Aspartat- Proteasen

   • 2x Asp

3. Cystein- Proteasen

   • Cys, His

4. Metallo- Proteasen

   • Zn2+ zu His, Glu

• macht Hydrolase/ Protease

• Serinprotease: Ser, His, Asp

  • Trypsin gehört zu den sog. Endopeptidasen,

    • spalten Eiweißmoleküle an bestimmten Stellen innerhalb der Eiweißkette

  • Trypsin ist eine Serinprotease. Trypsin spaltet selektiv nach Darmregion Peptidbindungen nach den Aminosäuren Lysin, Arginin und auch nach modifiziertem Cystein.

Wirkung:

• Das aktive Zentrum, in dem Mechanismus in Trypsin stattfindet, besteht aus drei Aminosäuren und wird als katalytische Triade bezeichnet.

  • Die drei katalytischen Reste sind Serin 195, Histidin 57 und Aspartat 102

• Oxyanion- Tasche

  • Oxyanion, der negativ geladene Carbonylsauerstoff im tetraedrischen Übergangszustand bei der Acylierung von Serin-Proteasen im Rahmen der Spaltung einer Peptidbindung. In der O.-Tasche des aktiven Zentrums wird das O. durch zwei Wasserstoffbrücken ausgehend von zwei NH-Gruppen der Aminosäurereste 193 und 195 der Hauptkette stabilisiert. Quelle: Spektrum

• Bindetasche

• Glykogenolyse:

-> Glycogen- Phosphorylase

-> Transferase

• Glokogen- Synthese

-> Glykogen- Synthase

-> Transferase

• Malat- Enzym ist NADP- abhängig, stellt NADPH zur Verfügung

• gehört zur Oxidoreduktase

  -> Malat-Dehydrogenase, eine NAD+-abhängige Oxidoreduktase, die im Citratzyklus die Dehydrierung von Malat zu Oxalacetat katalysiert. Das von der sekundären alkoholischen Hydroxylgruppe des Malats abgespaltene Hydrid-Ion wird auf NAD+ übertragen. Quelle: Spektrum

  • im Zusammenhang mit Citrat- Shuttle

  • Oxalacetat -> Malat

-> Bilanz: beider Reaktionen ist die H- Übertragung von NADH/H+ auf NADP+

-> NADPH dient unter anderem als Reduktionsäquivalent für die Fettsäurebiosynthese

• Phosphatasen = Hydrolasen, hydrolysieren Phosphorsäureester. Entfernen Phosphat

• Phosphorylasen = Transferasen, addieren Phosphat ohne NTP- Beteiligung, also auch freies Phosphat

• Kinasen = Transferasen, addieren Phosphat mit NTP- Beteiligung