Kap.1 + 2

الأخطاء الجسيمة

Deutliche Abweichungen vom erwarteten Ergebnis

z.B durch Verwechslung der Materialproben

oder defekte Geräte

durch Plausibilitätsprüfung(معقولية) oder Wiederholung der Messung erkennbar.

alle Messwerte weichen in gleicher Weise vom Sollwert ab

(Fehler, die in jedem Messdurchgang in gleicher Weise auftretenz)

z.B. durch falsche Einstellung der Geräte

falsche Chemikalien

oder falschen Rechenansatz.

خطأ عرضي

Streuung um einen Mittelwert trotz korrekter Messung

häufig durch Auflösungsvermögen/Genauigkeit der verwendeten Methode

zufällige Fehler können als statistische Rechengröße erfasst und kontrolliert werden ( mehrere Messungen durchführen und statistisch darstellen dann erkennt man die Standardabweichung > viele werte immer genauer)

Variationskoeffizient

Standardabweichung

Beschreibt wie eng beieinander die Messwerte liegen (Streuung).

Hohe Präzision bedeutet geringe zufällige Fehler.

Nähe des Mittelwerts am Sollwert.

Kalibrierung der Messgeräte

Durchführung von Kontrollmessungen mit bekannten Referenzwerten

Anwendung unabhängiger Methoden.

Mittelwerte zweier Messreihen zu vergleichen und zu prüfen, ob sie signifikant voneinander abweichen.

Er gibt an, ob Unterschiede in den Daten auf Zufall zurückzuführen sind oder statistisch signifikant sind.

ما إذا كانت الاختلافات في البيانات ناتجة عن الصدفة أو ذات دلالة إحصائية.

Benutzung der Tabelle:

1. Freiheitsgrade (df=n1 + n2 -2) berechnen.

2. Signifikanzniveau (, z. B. 0,05 oder 0,01) wählen.

3. Den kritischen t-Wert aus der Tabelle ablesen.

4. Vergleich: Ist der berechnete t-Wert größer als der Tabellenwert, ist der Unterschied signifikant.

Gauß-Verteilung ist :

1- Normalverteilung der Daten

2- Grundlage des t-Tests.

Sie misst die Intensität von Licht, das durch eine Probe absorbiert wird, um die Konzentration eines Stoffes zu bestimmen.

Beschreibt die Beziehung zwischen der Absorption (A), der Konzentration (c) und der Schichtdicke (d):

A = E . c . d

Eignung von Kohlenstoff:

-klein, 4 außenelektronen

-Kohlenstoff bildet stabile, kovalente Bindungen.

-Er kann lange Ketten und komplexe Strukturen bilden.

-Bildung von unterschiedlichen reaktiven Grppen

Silizium:

-Silizium-Bindungen sind instabiler als Kohlenstoff Bindungen.

-Es bildet keine so vielfältigen Strukturen.

-Seine Oxide sind schwer löslich und würden biochemische Prozesse erschweren.

Eine Bindung, bei der zwei Elektronenpaare zwischen zwei Atomen geteilt werden (). Sie sind starrer als Einfachbindungen.

Alternierende Einfach- und Doppelbindungen in einem Molekül .

Beschreibt die delokalisierte Elektronenverteilung in einem Molekül, das durch mehrere Resonanzstrukturen dargestellt werden kann.

Sie zeichnen sich durch einen Ring mit konjugierten Doppelbindungen und delokalisierten Elektronen (Hückel-Regel) aus

Erhöhte Reaktivität (z. B. Additionsreaktionen).

Diese erhöhen die Stabilität und beeinflussen die Absorption von Licht (Chromophore).

Sie beeinflussen physikalische Eigenschaften wie Schmelz- und Siedepunkte sowie die Absorption von Licht in der UV-Vis-Spektroskopie.

Oxidation: Zunahme der Oxidationszahl, oft durch Abgabe von Elektronen oder Hinzufügen von Sauerstoff.

Reduktion: Abnahme der Oxidationszahl, oft durch Aufnahme von Elektronen oder Entfernung von Sauerstoff.

Zwischenprodukte bei der Oxidation von Methan (CH₄):

1. Methan (CH₄, Oxidationsstufe -4)

2. Methanol (CH₃OH, Oxidationsstufe -2)

3. Formaldehyd (CH₂O, Oxidationsstufe 0)

4. Ameisensäure (HCOOH, Oxidationsstufe +2)

5. Kohlendioxid (CO₂, Oxidationsstufe +4)

Zwischenprodukte bei Ethan (C₂H₆):

1. Ethan (C₂H₆, Oxidationsstufe -3)

2. Ethanol (C₂H₅OH, Oxidationsstufe -1)

3. Acetaldehyd (C₂H₄O, Oxidationsstufe +1)

4. Essigsäure (C₂H₄O₂, Oxidationsstufe +3)

5. Kohlenstoffdioxid (CO₂, Oxidationsstufe +4)

Darstellung von dreideminsionalen Moleküln in zweidimensional.

insbesondere Kohlenhydraten und Aminosäuren

Vertikale Linien zeigen Bindungen, die hinter die Papierebene

gehen.

horizontale Linien zeigen Bindungen, die aus der Papierebene herausragen.

Stereozentren sind entscheidend für die Chiralität von Molekülen.

Beispiel: L- und D-Glucose unterscheiden sich in der Fischer-Projektion an ihrem Stereozentrum.

Moleküle mit der gleichen Summenformel, aber unterschiedlicher Struktur.

Beispiel: Ethanol (C₂H₆O) und Dimethylether (C₂H₆O).

Paarweise Isomere, die Spiegelbilder voneinander sind und sich nicht zur Deckung bringen lassen.

Bsp : D Alanin L Alanin

Eine kovalente Bindung zwischen der Carboxygruppe einer Aminosäure und der Aminogruppe einer anderen.

Bildung der Peptidbindung unter Wasserabspaltung.

Spaltung der Peptidbindung durch Wasseraufnahme.

Bis 10 Aminosäuren

Bis 100 Aminosäuren.

Mehr als 100 Aminosäuren

-Makromoleküle aus Aminosäuren, die durch Peptidbindungen verbunden sind.

-eine Carboxy- und eine Aminogruppe am alfa-C-Atom (C2)

- Fischer-Projektion: Aminogruppe nach links gerichtet

- Rest: eine von 20 verschiedene Seitenketten

-ca. 400 biogene Aminosäuren bekannt

Proteine bestehen aus 20 Aminosäuren

deren Kombination vielfältige Strukturen ermöglicht.

Ihre flexible Faltung

hohe Spezifität und katalytische Fähigkeiten machen sie ideal für Funktionen wie Enzymaktivität, Transport, Signalübertragung und Strukturgebung.

Hydrophober Effekt

Disulfidbrücken

Elektostatische Wechselwirkungen

Van der Walls kräfte

Wasserstoffverbindunge

Warburg & Christian

Whitaker & Granum

Biuret-Methode

Methode nach Bradford

Warburg & Christian :

Bestimmung der aromatischen Aminosäuren bei 280 nm

Messung der Nukleinsäuren bei 260 nm

nach Whitaker & Granum:

Proteine: Absorptionsmaximum bei ~235 nm

DNA: Absorption bei 235 und 280 nm etwa gleich

Biuret Methode :

kupferion reagieren mit den peptidbindungen der Proteine und bilden einen violetten komplex

absorption bei 540nm

nach Bradford:

Übergang von polarer (wäss. Lösung) in unpolare Umgebung verschiebt  Absorptionsmaximum in den langwelligen Bereich (465nm -> 595nm)

unspezifische Proteinfärbung durch Anlagerung an basische Aminosäuren

vorteile:

einfach, schnell, empfindlich

Einfluss von Nukleinsäuren berücksichtigt

nachteile:

Unspezifische Absorption

Geringe Präzision bei niedrigen Konzentrationen

Abhängig von der Proteinstruktur

Interferierende Substanzen (z. B. Nukleinsäuren)

Kein direktes Messen der Gesamtproteinmenge

vorteile:

einfach, schnell, empfindlich

kein Einfluss von Nucleinsäuren

nachteile:

Unspezifität: Coomassie-Farbstoff bindet auch an andere Moleküle, nicht nur an Proteine.

Störung durch andere Substanzen.

Kombination von DNA und Protein: Beide absorbieren bei ähnlichen Wellenlängen, was zu Verwechslungen führen kann.

Geringe Empfindlichkeit bei sehr niedrigen Proteinmengen.

Vorteile:

spezifisch, geringer Einfluss durch Verunreinigungen

nachteile:

unempfindlich (1-10 mg)

Komplexbildung mit NH4+

Eichlösungen erforderlich

vorteile:

schnell, einfach, empfindlich (5-50 µg)

nachteile:

unterschiedliches Bindungsverhalten der Proteine (Eichlösungen erforderlich)

Detergenzien (SDS, Triton) und Neutralsalze (z.B. Ammoniumsulfat) stören Bindung

Kommen aus der Verbindung von Kohlenstoff (C), Wasserstoff (H) und Sauerstoff (O) im Verhältnis

Sind verschiedene typen von Zucker , die sich durch ihre chemische Strucktur und funktion unterscheiden

Aldosen : Zucker mit einer Aldehydgruppe (-CHO) am Ende der Kohlenstoffkette. Beispiel: Glukose (C₆H₁₂O₆).

Zucker mit einer Ketogruppe (C=O) innerhalb der Kohlenstoffkette.

Beispiel: Fruktose (C₆H₁₂O₆).

Also ketogruppe statt Aldehydgruppe

Zucker mit 5 Kohlenstoffatomen. Beispiel: Ribose (C₅H₁₀O₅).

Sind Untergruppe von Aldosen oder Ketosen , je nachdem , ob sie eine Aldehyd oder Ketosegruppe enthalten

Zucker mit 6 Kohlenstoffatomen.

Beispiel: Glukose (C₆H₁₂O₆).

D-Form: Enantiomer, das in natürlichen Zuckern vorkommt.

L-Form: Spiegelt die D-Form in der Struktur wider.

Beispiel: D-Glukose (natürlich vorkommend) und L-Glukose (selten in der Natur).

c = 12g/mol (6x)

H = 1 g / mol (12x)

O = 16 g/mol(6x)

=180g/mol

Ringschluss von D-Glukose:

Offene Kettenform: Aldehydgruppe (C1) reagiert mit Hydroxylgruppe (C5).

Bildung eines Sechsgliedrigen Rings (Pyranoseform), Halbacetal an C1.

α- und β-Konfiguration:

α-Konfiguration: Hydroxylgruppe an C1 und CH2OH an C6 auf gegenüberliegenden Seiten (trans).

β-Konfiguration: Hydroxylgruppe an C1 und CH2OH an C6 auf derselben Seite (cis).

Wechsel zwischen α- und β-Formen: In Lösung existiert ein Gleichgewicht zwischen beiden Formen.

Regeln für die Skelettformel-Darstellung:

1. Ecken/Enden: Jede Ecke oder jedes Ende eines Liniensegments repräsentiert ein Kohlenstoffatom, es sei denn, es wird explizit anders angegeben.

2. Wasserstoffatome an Kohlenstoff: Diese werden weggelassen und als implizit betrachtet. Nur H-Atome an Heteroatomen (z. B. O) werden gezeichnet.

3. Heteroatome: Sauerstoff (O), Stickstoff (N) usw. müssen explizit dargestellt werden.

4. Bindungen: Einfach-, Doppel- und Dreifachbindungen werden durch eine Linie, zwei parallele Linien oder drei parallele Linien dargestellt.

5. Anomeres Zentrum (C1): Bei α-Form: OH-Gruppe trans zu CH₂OH. Bei β-Form: OH-Gruppe cis zu CH₂OH.

1. α-D-Glucopyranose: Ring: Sechsgliedriger Pyranose-Ring. OH am C1: Trans zur CH₂OH-Gruppe (α-Konfiguration).

2. β-D-Fructofuranose: Ring: Fünfgliedriger Furanose-Ring. OH am C2: Cis zur CH₂OH-Gruppe (β-Konfiguration).

Grobe Fehler

Zufällige Fehler

In dem Bild ist der zufällige Fehler in der Grafik B dargestellt.

Begründung:

Zufällige Fehler führen zu einer Streuung der Messwerte um den Zielpunkt, ohne systematische Abweichung.

In Grafik B sind die Punkte zwar verstreut, sie sind jedoch ungefähr gleichmäßig um den Zielpunkt verteilt. Dies zeigt, dass kein systematischer Fehler vorliegt, sondern lediglich zufällige Schwankungen.

Systematische Fehler

Alle Messwerte liegen eng beieinander und genau im Zentrum

Dies bedeutet hohe Präzision (geringe Streuung) und hohe Richtigkeit