Nenne die eingesetzten Detektoren
-UV/VIS-Detektion fixe WL (eine WL)
Diode Array Detektoren (alle WL gleichzeitig)
-Fluoreszenzdetektor
-Leitfähigkeitsdetektor
-Elektrochemischer Detektor
-Kopplung mit Massenspektrometrie
Wann und wieso entsteht ein EOF?
Wann: ph > 2,5
Wie: Ab höherem ph Wert, Sinalolgruppen deprotoniert, negative Ladung
Vorteile gegenüber HPLC
geringere Elektrolyt- und Probenaufgabemenge
größtenteils kürzere Analysenzeiten
kurze Equilibrierzeiten
Abbruch der Messung und schneller Neubeginn möglich
hohe Effizienz
keine Verschraubungen
Nachteile gegenüber HPLC
-keine hohe Empfindlichkeit durch kurzen Lichtweg (10-100 um)
-präparatives Arbeiten kaum möglich (es gibt aber mittlerweise CE-Geräte mit Fraktionssammler)
Möglichkeiten, um Probenwanderungsgeschwindigkeit zu optimieren
-Angelegtes elektrisches Feld
-pH-Wert des Elektrolyten (möglichst gepuffert)
-Ionenstärke des Elektrolyten
-Temperatur (ändert die Viskosität 2-3%/°C)
-Einfluss organischer Lösungsmittel (ändert Viskosität)
-Einfluss oberflächenaktiver Stoffe (können EOF verändern)
-Wahl des Kapillarmaterials und Beschichtung der Kapillarinnenwand
Wichtige Formeln
Resolution (Auflösung) Formel
Kapillarisotachophorese (CITF)
sich bewegende Zonen mit gleicher Geschwindigkeit
Schneller leitelektrolyt (geringste Feldstärke E), langsamer folgeelektrolyt (höchste Feldstärke E), Probe dazwischen
Eignet sich zur Trennung ionischer Stoffe
Jede Ionenart ordnet sich zwischen Leit und Folgeelektrolyt je nach Ionenbeweglichkeit in ihre Zone ein, es entstehen diskrete Zonen
SDS PAGE
Sodiumdodecyl-polyacrylamid-Gelelektrophorese
Trennprinzip: Teilchengröße
Proteine + sodiumdodecylsulfat SDS + erhitzen mm = denaturierung (sek. tert. Struktur zerstört)
Protein SDS Komplexe, Ladung der Proteine durch neg. Ladung des anionischen Detergens überlagert
Alle Protein SDS Komplexe haben selbe Ionenbeweglichkeit = Trennung durch Molekularsiebeffekt aufgrund der Teilchengröße
Zuletzt geändertvor 23 Tagen
