Was sind Enzyme?
Proteine aus Aminosäuren aufgebaut sind und eine katalytische Funktion erfüllen. Sie kommen in allen lebenden Organismen vor und steuern biochemische Reaktionen.
Was ist ein Katalysator?
Ein Molekül, welches die Aktivierungsenergie einer chemischen Reaktion herabsetzt, sie dadurch beschleunigt und selbst nicht verbraucht wird!
Wodruch zeichnen sich Enzyme aus?
milde Reaktionsbedingungen
Hohe Substratspezifität
Hohe Regio- und Stereoselektivität -> wenig Nebenprodukte
Regulationsmöglichkeiten (u.a. Durch Hormone oder Protein Engineering)
Wie entsteht die Struktur eines Enzyms?
Welche Typen von Enzym-Substrat-Bindungen gibt es?
Welche katalytischen Mechanismen gibt es?
Was sind Cofaktoren?
Was ist eine exotherme Reaktion?
Was ist eine endotherme Reaktion?
Wie werden Enzyme klassifiziert?
Wie funkioniert die Nomenklatur der Enzyme?
EC (Enyzme Commission) i.ii.iii.iv
i: Enzymklasse
ii: Art des Substrats oder der zu übetragenden Gruppe
iii: Art des Cosubstrats/ Substratspezifizität
iv: individuelle Enzymnummer
Beispiel: Lipase 3.1.1.x
3. Hydrolase
1. Wirken an Esterbindungen
1. Carboxylesterhydrolasen
Was versteht man unter Substratspezifizität?
Die Eigenschaft eines Enzyms nur bestimmte, genau passende Substrate zu binden und zu katalysieren. Unterscheidung zwischen spezifisch und unspezifisch.
Trypsin: spaltet spezifisch die Peptidbindung auf der Carboxylseite von Lysin- oder Argininresten
Papain: spaltet unspezifisch Peptidbindungen
Welches sind die wichtigsten Typen von Cofaktoren?
Cosubstrate (z. B. NAD⁺, FAD, Coenzym A)
Metalle (z. B. Zn²⁺, Fe²⁺, Mg²⁺)
Was trifft nicht auf Cofaktoren zu?
Alle Enzyme benötigen Cofaktoren ist nicht korrekt.
Wie beschleunigen Enzyme die Geschwindigkeit chemischer Reaktionen?
Enzyme ermöglichen die Ausbildung eines Übergangszustands
Sie senken die Aktivierungsenergie
Was trifft auf Enzyme nicht zu?
Enzyme verändern die Gibbs-Energie (ΔG).
Welche Eigenschaft von Enzymen machen sie zu besonders nützlichen Katalysatoren?
Erhöhung der reaktionsgeschwindigkeit
Substratspezifität
Arbeiten unter physiologichen Bedingungen
Was bildet die strukturelle Grundlage für die Enzymspezifität?
Die komplexe dreisimensionale Struktur von Proteinen ermöglicht die Ausbildung von aktiven Zentren.
Was versteht man unter der Enantiomerenreinheit?
Überschuss eines Enantiomers in einem Enantiomerengemisch.
Die Michaelis-Menten-Konstante zeigt den/die ___ an, bei der der/die ____ genau halbmaximal ist.
Substratkonzentration, Reaktionsgeschwindigkeit
Die Michaelis-Konstante (KM) eines Enzym/Substrat-Paares beträgt 3 mmol/L. Bei einer Substratkonzentration von 5 mmol/L wird eine Geschwindigkeit von 15*10-6 mol/(L*sec) erreicht. Welcher vmax-Wert lässt sich daraus errechnen?
2.4*10-5 mol /(L*sec)
Welche Arten der Inhibierung gibt es?
Wie wirken sich Inhibitoren auf die Kenngrößen von Enzymen aus?
Welche Einheiten der Enzym-Aktivität kennen sie?
Wie kann die Enzymaktivität grafisch dargestellt werden?
Erklären SIe die Begriffe Km und kcat.
Zuletzt geändertvor 23 Tagen
