Nennen Sie einige kurze prägnante Punkte zur Geschichte der Aminosäuren.
1805 -> AS Asparagin aus Spargelsaft isoliert.
1935 -> mit AS Threonin letzte AS entdeckt
Strukturaufklärung war schwierig -> 57 Jahre nach Entdeckung
Namensgebung nach: Aussehen, Geschmack, Ursprungsmaterial, chemische Struktur usw.
Nennen Sie essentielle Punkte zur Struktur der Aminosäuren.
Standardaminosäuren: alle 20 Standard-AS sind alpha-AS
C^(alpha) chirales Zentrum
Primäre Amino- (R-NH2)(basisch) und Carboxylgruppe (R-COOH)(sauer)
Diversität durch Seitenketten
Alle AS in den Proteinen in L-Konfiguration
Unterscheidung (alpha, beta, gamma-AS) nach Stellung Aminogruppe, Zählung von Craboxyl-Kohlenstoffatom ausgehend.
Nennen Sie die verschiedenen Klassen der proteinogenen Aminosäuren. (Kanonisch)
Mit Beispiel.
Vier Klassen: kanonische AS, L-Aminosäuren
unpolar/hydrophob (Alanin)
polar/neutral (Glycin)
basisch (bei pH=7: positiv geladene Seitengruppe) (Lysin)
sauer (bei pH=7: negativ geladene Seitengruppe) (Asparaginsäure)
Insgesamt 20 Stück.
Was sind Nicht-Kanonische Aminosäuren.
Was bedeutet Nicht-Kanonisch in diesem Zusammenhang.
Proteinogene Aminosäuren mit:
Substitution des Schwefels durch Selen
Höhere Reaktivität
Nicht kanonisch: nicht codiert durch genetischen Code
Was sind Aminosäuren und ihre grundlegenden Eigenschaften?
Wichtige Klasse der organischen Verbindungen
Grundbaustein der Proteine
Enhalten mindestens eine Carboxyl- (-COOH) und eine Aminogruppe (-NH2) (L-Aminosäuren in der Natur)
Variaton und chemische Eigenschaften über Seitenkette (-R)
Über Peptidbindung (-C-NH-C-) zu Polymeren verknüpfbar
Proteinogene AS vs nichtproteinbildene AS (>400)
Essentielle AS = können nicht selbst synthetisiert werden
Nennen Sie die Nomenklatur der proteinogenen Aminosäure in Teilen.
Nomenklatur der proteinogenen Aminosäuren
Was sind Nicht-Proteinogene Aminosäuren und wie häufig treten diese auf?
Nicht-Proteinogene Aminosäuren: Aminosäuren, die zwar im Organismus vorkommen, aber keine Bestandteile von Proteinen sind. Oder Reste die nach Proteinbiosynthese chemisch modifiziert wurden.
~ 400 bekannt
Wie sind Proteine aus Aminosäuren aufgebaut?
Wie codieren Nukleotide für Aminosäuren?
Translation: Codesonne dient der Übersetzung der Basentripletts der mRNA in die entsprechene kanonische Aminosäure.
Wie funktioniert eine Peptidbindung?
Was sind Disulfidbrücken, welche Eigenschaften haben diese?
reservible Bindung: Oxidation zweier Cysteinmoleküle
Stabilisation von Proteinen
Beeinträchtigung der Sequenzierung von Proteinen
Funktionsweise: Erhitzen und Abkühlen
Beispiel: Dauerwelle in Haaren
Was bedeutet der pKa Wert?
Maß für die Tendenz einer Gruppe, ein Proton abzugeben.
Was bedeutet pH und pKa?
Bezeichnungen für die Protonenkonzentration bzw. Gleichgewichtskonstante der Dissoziation
pH = -log([H+])
pKa = -log(Ka)
Was zeichnet den isoelektrischen Punkt aus und wo befindet sich dieser auf der Titrationskurve?
Punkt, wo die elektrische Ladung neutral ist. (pI)
Keine Wanderung im E-Feld.
Befindet sich am Punkt des größten Anstieges.
Was sind Zwitterionen und was haben diese mit Aminosäuren zutun?
Sind Ampholyte, d.h. sie können als Säure oder Base fungieren.
Können zur Seperation genutzt werden.
Aminosäuren liegen in Lösung bei neutralen pH-Wert vorwiegend als Zwitterionen vor.
Wo finden sich geladene Aminosäuren in einer Quartärstruktur?
Meistens an der Proteinoberfläche.
Wie ist die Abhängigkeit der Proteinlösigkeit vom pH-Wert?
pH>pI: Protein deprotoniert
pH=pI: Protein aggregiert
pH<pI: Protein protoniert
Löslichkeit minimal bei pH=pI
Wie und womit lassen sich Aminosäuren nachweisen und wie lautet der Aufbau davon?
Nachweis im Photometer
Messsystem für sichtbares Licht
Emissions- und Absorptionsspektren messbar
Genutzt zur Identifikation und Konzentrationsmessung von Proteinen
Für was ist die Aminosäuresequenz wichtig?
Rückschlussführung auf:
Funktion des Moleküls
Struktur des Moleküls
Evolutionäre Abstammung des Moleküls (Duplikation)
Liefert Grundlage für Produktion spezifischer Antikörper
Dadurch spezifische DNA-Sonden erstellbar, die das Gen erkennen welches das entsprechende Protein codiert
Wie funktioniert Isoelektrische Fokussierung?
Trennung von Proteinen durch saure und basische Reste
Protein wandert bis pH = pI gilt
Auflösung: Differenz pI von 0,01
Welche Methoden stehen zur Sequenzierung von kurzen Polypeptiden zur Verfügung und was erreichen diese?
Markierung und Identifizierung des N-terminalen AS-Restes
Sequenzierung nach SANGER: Markierung -> Hydrolyse -> Problem: Polypeptid wird bei Hydrolyse zerstört
Sequenzierung nach EDMAN: nur N-terminale Rest wird markiert und entfernt, alle anderen Peptidbindungen bleiben intakt
Zuletzt geändertvor 25 Tagen
