Grundlagen: Altklausuren

Buffl

BC Grand Finale

von Anna-Elisabeth W.

Apoenzym: Enzym ohne Cofaktor--> inaktiv
Holoenzym: Enzym mit Cofaktor--> aktiv
Cofaktor: nicht proteinanteil, nötig für Enzymaktivität
prostehetische Gruppe: fest gebundener Cofaktor
Cosubstrat: temporär gebundene Cofatkor, wird regeneriert
Coenzym: organischer Cofaktor

Motorprotein bei Muskelkontraktion: Mechanismus erklären

Anhand von Proteinen erklären: Konstitution, Konfiguration, Konformation

Konstitution: Art und Reihenfolge der Aminosäuren = Primärstruktur: BeispeiL: Gly-Ala-Ser-His
Konfiguration: räumliche Anordnung mit festen Bindungen (L vs D Aminosäuren)
Konformation: räumliche Faltung durch nicht kovalente Wechselwirkungen

a) Benennen und zeichnen Sie 3 basische proteinogene Aminosäuren
b) Eine der in a) genannten Aminosäuren hat einen pks von 6. Welche Konsequenz kann das im Kontext des Proteins haben?
c) Nennen Sie 2 mögliche posttranslationale Modifikationen für die in a) genannten Aminosäuren und jeweils ein Protein in dem sie auftreten. 3 weitere Aminosäuren nennen, die von den beiden Modifizierungen betroffen sein können (Mehrfachnennung von AS gestattet).

a) Lysin, Arginin, Histidin

b) Histidn mit pKs ungefähr 6--> bei physiologisch pH zwischen protonierter und neutraler Form--> ideal für pH sensitive Funktion (Aktive Zentren von Enzymen)--> wichtig für Regulation, Katalyse und Bindung
c)

Antikörper a) Nanobodies als Antikörper und wie diese modifiziert werden müssten? b) Wo/Wie kann man Nanobodies einsetzen zum Proteinnachweis?

a) Nanobodies EIgenschaften & Modifikationen
- Nanobodies = einzelne variable Domäne von AK aus z.B. Kameliden
- Klein, stabil, monovalent, binden spezifisch an AG
- Modifikationen für Einsatz:
  -> Fusion mit Enzymen oder Fluorophoren -> Nachweis
  -> PEGylierung oder Fc-Fusion -> Für Stabilität und HWZ
- Rekombinante Expression in Bakterien oder Zelllinien
b) Einsatz von Nanobodies zum Protiennachweis
- Immunfluoreszenz -> Nanobody mit Fluorophor bindet Zielprotein
- Western Blot -> markeirter Nanobody erkennt spezifisches Protein
- ELISA -> Nanobody als Capture- oder Detektions-AK
- Live-Cell Imagine -> zellpermeable Nanobodies für dynamische Proteinverfolgung
-> Vorteil: hohe Spezifität, geringe Größe, gute Penetration

TotenstarreDie Totenstarre hängt mit einem ATP-Mangel zusammen. Erklären Sie den Zusammenhang zwischen dem ATP-Mangel und dem Erstarren der quergestreiften Muskeln. Beschreiben Sie den Prozess ab der Calcium-Freisetzung aus dem sarkoplasmatischen Retikulum. (Tipp:Querbrückenzyklus).

Ca2+ unkontrollierte Freisetzung aus Sarkoplasmatischem Retikulum ins Zytosol
Ca2+ bindet an Troponin C, wodurch Tropomyosin von Bindungsstellen am Aktinfilament löst
Myosinkopf bindet sich an Aktin--> Muskelkontrkation
ATP würde Bindung zwischen Myosinkopf und Aktin lösen--> beim Tod gibt es kein ATP--> Myosinkopf bleibt fest am Aktin gebunden
Starre entsteht

a) Wie ist die Sauerstoffbindung an Hämoglobin. Graphische ermitteln
b) Die Bindung des O2 kann durch das Sequenzmodell sowie das Symmetriemodell beschrieben werden. Erläutern Sie die Unterschiede dieser Modelle für die Sauerstoffbindungen im Hämoglobin.

c) Welche Häm-Art liegt im Hämoglobin vor ? Weitere Häm-Arten nennen und wo sie vorkommen

a) kooperative Bindung: die Bindung es Sauerstoffmoleküls erleichtert die Bindung weitere Sauerstoffmoleküle

b) Sequenzmodell: BIndung von Sauerstoff an eine Unterheit sorgt für Konformationsänderung
Symmetriemodell: Hämoglobin entweder in T-Zustand (tense, niedrige Affinität zu Sauerstoff) oder R-Zustand (relaxed, hohe Affinität)

c) Hämoglobin: Häm b aus Porphyrinring mit zentralem Fe2+
Cytochrom c Oxidase in Atmungskette: Häm a (modifiziertes Häm b mit Farensyl Seitenkette)
Cytochrom c in Elektronentransport: Häm c
Peroxidasen und Katalasen: Häm d

Was bedeutet "essentiell" im Kontext von essentiellen Nährstoffen

lebensnotwendig
nicht vom Körper selbst hergestellt
über Nahrung aufgenommen

Struktur war gegeben, Man sollte Struktur benennen und ein Enzym nennen, bei dem es vorkommt.

-> von Vitamin B1 (Thiamin)

-> Coenzym: Thiaminpyrophosphat (TPP)

Pyruvat Dehydrogenase Multienzymkomplex
alpha Ketoglutarat Dehydrogenase (Citratzyklus)
Transketolase (Pentosephosphatweg)

Enzyme

a) Beschreiben Sie den Einfluss von Enzymen auf die katalytische Reaktion, mithilfe von einem passenden Graphen.
b) Beschreiben Sie die Merkmale einer katalytischen Reaktion. Gehen Sie vor allem auf die Aktivierungsenergie, den Übergangszustand und die Reaktionsgeschwindigkeit ein.

Enzyme als Biokatalysatoren
senken Aktivierungsenergie
Reaktion läuft schneller ab

b) Aktivierungsenergie (Energie, die nötigt ist, um die Reaktion zu starten)--> Enzym senkt Energie
Übergangszustand: Enzyme stabilisieren instabilen Zwischenzustand--> erleichtern die Umwandlung
Reaktionsgeschwindigkeit: durch Enzym schneller
Enzym bleibt erhalten/unverändert/mehrfach verwendbar

2 essentielle Aminosäure + Struktur und 1+3 Buchstaben Code

Lysin Lys K
Tryptophan Trp W

beide essentiellen Fettsäuren plus Struktur

alpha Linolensäure (Omega 3 FS) C18
Linolsäure (Omega 6 FS) C18

Skorbuta. Was ist Skorbut und wodurch wird es verursacht?

Mangel an Vitamin C (Ascorbinsäure)--> VItamin C muss über Nahrung aufgenommen werden, Körper kann es nicht selbst herstellen
bei Kollagenbiosynthese muss Prolinrest durch Prolyl Hydroxylase durch Cosubstrat Vitamin C hydroxyliert werden
bei Mangel können alpha Ketten nicht zu stabiler Tribelhelix werden
Folge: Zahnfleischentzündung, Zahnausfall, verzögerte Wundheilung

Limitierte Proteolyse erklären und 3 Beispiele nennen, wo dieser Mechanismus vorkommt

limitierte Proteolyse/proteolytsche Prozessierung: gezielte enzymatische Abspaltung einzelner Peptidfragmente aus einem größeren Proteinvorläufer (Proprotein oder Zymogen), um dessen Funktion zu aktivieren oder zu verändern--> nur besteimmte Schnittstellen erkannt und gespalten
Aktivierung von Verdauungsenzymen: Trypsinogen--> Trypsin durch Enteropeptidase--> Trypsin aktiverte weitere Pankreasenzyme (Chymotrypsin)
Insulinbildung: Proinsulin--> Insulin + C Peptid
Blutgerinnungskaskade: Prothrombin--> Thrombin (Thrombin spaltet FIbrinogen zu Fibrin)

Hormone:

vervollständige die Tabelle, ergänze entweder das fehlende Hormon oder die Hormondrüse

Schilddrüse	Thyroxin (T4), Trijodthyronin (T3)
Nenebnschilddrüse	Parathormon (PTH)
Nebenniere	Aldosteron, Adrenalin, Noradrenalin
Hypophyse (Hirnanhangsdrüse)	Wachstumshormone (GH), ACTH, TSH, LH, FSH, Prolaktin
Hypothalamus	Oxytocin
Ovarien	Östrogen
Hoden	Testosteron
Inselzellen des Pankrease	Insulin, Glukagon

Hämatologie (7 Punkte)

a) Defnieren Sie die Begriffe Blutplasma und Blutserum. (2 Punkte)
b) Welches sind die drei Hauptbestandteile des zellulären Anteils des Blutes und was ist ihre Funktion? Wo werden sie gebildet (Ursprung, nicht Reifung!)? (5 Punkte)

Blutplasma: flüssiger Anteil ohne Zellen, mit Gerinnungsfaktoren
Blutserum: ohne Zellen, ohne Gerinnungsfaktoren

Blutgruppen

a) Worauf beruht das System der Blutgruppen, bei dem Erythrozyten unterschiedliche Zuckerketten (Antigene) auf ihrer Oberfläche tragen?
b) Tabelle ausfüllen Blutgruppe Antigen Antikörper

a) AB0-Blutgruppensystem--> unterschiedliche Zuckerketten (Antigen) auf Oberfläche der Eryhtrozyten (rote Blutkörperchen)
Das Blutgruppensystem beruht auf genetisch festgelegten Glykosyltransferasen, die unterschiedliche Zuckerreste an das H-Antigen auf Erythrozytenmembranen anhängen und so die Antigene A, B oder 0 bestimmen

Zeichnen Sie ein Nukleotid Ihrer Wahl und benennen Sie die Bestandteile.

Welche Bindungen werden zwischen den DNA-Nukleotiden in der Doppelhelix gebildet?

zwischen den Basen: Wasserstoffbrückenbidnugen (A und T mit 2, G und C mit 3)
innerhalb eines Strangs: Phosphodiesterbindungen

Antikörper

a. Monoklonale und Polyklonale Antikörper jeweils definieren
b. Wie werden sie jeweils hergestellt?

monkolonal: Antikörper, die von einem einzigen B Zell Klon Stammen und ein Epitop erkennen
polyklonal: Antikörpergemisch, das von verschiedenen B Zell Klonen stammt und mehrere Epitope erkennt
Herstellung monoklonal: Immunisierung eines Tiers mit einem spezifische Antigen, Isolation von B Zellen, Fusion mit Myelomzellen, Bildung Hybridomzellen, Selektion, Klonierung und Kultivierung
Herstellung polyklonal: Immunisierung eines Tieres mit einem Antigen, Blutentnahme nach Immunantwort, Isolierung des Serums (enthält eine Mischung verschiedener Antikörper)

a. Antikörper skizzieren: Ig G, M und A. Erklären sie an einem beliebigen Antikörper den allgemeinen Aufbau eines AK´s im Allgemeinen.
b. Was bedeutet Opsonierung? (2 Pkt.)

Opsonierung: Prozess, bei dem Antikörper oder Komplementfaktoren ein Pathogen markieren, um dessen Phagozytose durch Fresszellen zu erleichtern

Co- und posttranslationale chemische Modifikationen von Proteinen

Nenne zu den Reaktionen
- Glykosylierung,
- Phosphorylierung,
- Hydroxylierung,
- Acylierung,
- Isoprenylierung,
- GPI-Anker,
- Quervernetzungen,
- Verknüpfung mit prosthetischen Gruppen
jeweils die polare Gruppe einer Aminosäure und beteiligte AminosäurenReaktion--> polare Gruppe von AS--> Beteiligte AS

Glykosylierung: OH Gruppe (O glykosidisch)--> Serin, Threonin oder CONH2 Gruppe (N glykosidisch)--> Asparagin
Phosphorlyierung: OH Gruppe--> Serin, Threonin, Tyrosin
Hydroxylierung--> NH3+ --> Lysin
Acylierung--> NH3+ Gruppe--> N terminalen Glycin ODER SH Gruppe--> Cystein
Isoprenyleriung--> SH Gruppe--> Cystein
GPI Anker--> COO- Gruppe--> C terminale AS
Quervernetzung--> SH Gruppe--> Cystein ODER--> NH3+ Gruppe--> Lysin
Verknüpfung mit prosthetischen Gruppen--> NH3+ Gruppe--> Lysin

nur nennen

Acetylcholin

Wie kann man zwischen Insulin und Kollagen unterscheiden?

Insulin: Signalprotein

Kollagen als Gerüstprotein

experimentelle Unterschiede: Massenspektrometrie, WesternBlot/ELISA

a. Was ist der Unterschied zwischen Vollblut, Blutplasma und Blutserum?
b. Wie werden Blutplasma und Blutserum jeweils hergestellt?
c. Wie unterscheiden sich die Blutgruppen A, B, AB und 0? Unterschiede mithilfe einer schema4schen Skizze erklären

a) Vollblut: alle Bestandteile also Blutzellen und Plasma inkl. Gerinnungsfaktoren
Blutplasma: flüssiger Anteil des Blutes ohne Zellen, mit Gerinnungsfaktoren
Blutserum: Blutplasma ohne Gerinnungsfaktoren (ohne Zellen und ohne Gerinnungsfaktoren)--> Antikörper, Enzyme, Hormone
b) Blutplasma: Blut wird mit Antikoagulanzien versetzt--> verhindert Herinnung--> Probe zentrifugiert--> zellulären Bestandteile setzen sich ab, oben bleibt Plasma
Blutserum: Blut ohne Antikoagulanzien entnommen--> Gerinnung findet statt--> nach 30 Min Zentrifugation--> Gerinnungsprodukte und Zellen setzen sich ab, oben bleibt Serum
c)

Benennen Sie die essentiellen Aminosäuren in einem erwachsenen gesunden Menschen

Phänomenale Isolde trübt mitunter Leutnant Valentin lüsterne Träume
Phänomenale-->Phenylalanin
Isolde--> Isoleucin
trübt --> Tryptophan
mitunter--> Methionin
Leutnant--> Leucin
Valentin--> Valin
lüsterne--> Lysin
Träume--> Threonin

alpha D Glucose und beta D Glucose zeichnen

Zusammenhang erläutern Lactoseintoleranz & Enzymersatztherapie

Ursache: Mangel/Defekt an Lactase
Lactase spaltet Lactose in Glucose und Galactose in Dünndarm
bei Lactasemangel gelangt ungespaltene Lactose in Dickdarm--> Blähungen, Durchfall
Therapieprinzip: Zufuhr von Lactasepräparaten vor oder mit dem Verzehr von Milchprodukten--> kein Symtpome

Nennen Sie die strukturellen Unterschiede zwischen DNA Nukleotiden und ATP.

Stufen der Kollagenbiosynthese

- Intrazellulär

Transkription und Translation
Cotranslationale Einschleusung ins ER
Abspaltung des Signalpeptids
Hydroxylierung
Glykosylierung in Golgi Vesikel
Assemblierung und Sekretion von Prokollagentripelhelices in Golgi Vesikel

- Extrazellulär

Abspaltung der Propeptide
Polymerisation und Quervernetzung des Tropokollagens zur reifen Kollagenfibrillen

Welche Funktion besitzt die variable und konstante Region des Antikörpers? Wo befinden sich diese Regionen? Dafür Antikörper zeichnen und beide Regionen jeweils zuordnen.

variable Region: Bindung an spezifisches Antigen (Epitop Erkennung)
konstante Region: Vermittlung biologischer Effekte (Aktivierung von Immunzellen)

Acetylcholinesterase

a) Welche Hauptfunktion erfüllt die Acetylcholinesterase ? (2,5 Pkt)
b) Beschreiben sie den Mechanismus der irreversiblen Hemmung der Acetylcholinesterase durch mit Diisopropylfluorphosphat (DFP) (3,5 Pkt)

a) Acetylcholinester hydrolysiert Neurotransmitter Acetylchlin--> Essigsäure und Cholin--> dadurch Ende der Signalübertragung an cholinergen Synapsen
b) irreversible Hemmung DFP
DFP reagiert mit aktivem Zentrum der AChE (Hydroxylgruppe des Serinrest in der katalytischen Triade)
kovalente Bindung zw. Phosphoratom des DFP und Serin-OH--> sehr stabil--> nicht hydrolysiert--> Acetylcholinesterase dauerhaft inaktiviert
Mehr Acetylcholin--> Überstimulatin cholinerger Rezeptoren

einzelnen Schritte zu Schemata mit AK-vermittelter Phagozytose erklären (Schema war angegeben)

1. Adrenalin--> aus Tyrosin ("biogene" Amine)
2. Dopamin--> aus Tyrosin("biogene" Amine)
3. Histamin--> aus Histidin ("biogene" Amine)
4. Noradrenalin--> aus Tyrosin ("biogene" Amine)
5. Serotonin--> aus Tryptophan ("biogene" Amine)
6. gamma-Aminobuttersäure (GABA)--> keine proteinogene Aminosäure
7. Glycin--> proteinogene Aminosäure--> Funktionen: inhibitorischer Neurotransmitter im Rückenmark, Bestandteil von Kreatin und Gallensäuren
8. Glutaminsäure/Glutamat--> proteinogene Aminosäure

a) Was bedeutet PCR, erkläre es kurz
b) Was macht eine Denaturierung
c) Was macht eine Annealing
d) Nenne sie 3 diagnostische Verfahren, wo PCR genutzt werden kann

a) Polymerase Kettenreaktion--> geziele DNA Vervielfältigung
3 Hauptschritte: Denaturierung (95°C), Annealing (50-65°C), Elongation (72°C)
b) DNA Doppelstrang in Einzelstränge, Wasserstoffbrücken zw. Basenpaare aufgelöst--> 2 Matrizenstränge
c) Temperatur gesenkt, damit spezifische Primer an Einzelstränge binden kann--> Bindung über Basenpaarung
d) Infektionsdiagnostik (Corona PCR Test), genetische Diagnostik (Erkennung Erbkrankheiten), Vaterschaftstest

Marcus

Restriktionsendonukelasen (Restriktionsenzyme): Enzyme, die DNA an bestimmten Erkennungssequenzen shcneiden--> erkennen palidromische Sequenzen und spalten DNA entweder glatt (blunt ends) oder mit Überhängen (sicky ends)

Erläutern Sie welche Konfiguration von Aminosäuren und Kohlenhydraten für die Verwendung im Stoffwechsel relevant ist und wodurch es dazu kommt.

Aminosäuren: L Konfiguration
Kohlenhydrate/Zucker: D Konfiguration
Grund: Chiralität und Enzym Spezifität--> Ein Enzym (welches Aminosäuren verarbeitet) erkennt nur L Aminosäuren und Enzyme der Glykolyse erkennen nur D Glucose--> ZUDEM evolutionäre Festlegung

a) Was beschreibt die proteolytische Prozessierung eines Enzyms im Rahmen von Enzymkaskaden und welchen Vorteil birgt dieser Mechanismus? (2,5 Punkte)
b) Benennen Sie zwei Enzymkaskaden, in denen die proteolytische Prozessierung von Enzymen von entscheidender Relevanz für das Fortschreiten des Signals ist. (1,5 Punkte)
c) In welchem Zusammenhang ist die proteolytische Prozessierung von Proteinen unabhängig von Enzymkaskaden noch relevant? 3 Prozesse

a) gezielte Spaltung eines Enzyms durch Protease von inaktiver Vorstufe (Zymogen) in aktive Form--> Enzym wird aktiviert--> weitere Vorstufen werden aktiviert--> Kaskade aus Aktivierungsschritten
Vorteile: Signalverstärkung (ein einzelnes Aktiverungssignal für massive enzymatische Antwort), Regulierbarkeit
b) Verdauungsenzym (Trypsinogen--> Trypsin), Blutgerinnungskaskade (Prothrombin--> Thrombin)
c) Hormonaktivierung (Proinsulin zu Insulin), Apoptose (Aktivierung von Caspasen), Proteinreifung (Absapltung von Signalpeptide bei Translokation)

PTMsa) Welche Funktionen hat die Acylierung von Proteinen?b) Zwei Beispiele für Acylierungen nennen.

a) Membranverankerung (Lipidgruppen machen Proteine hydrophobe), Signalweiterleitung (Signaltransduktionswegen), Stabilität und Schutz vor Abbau

Was ist die Aufgabe/Funktion von Chaperonen und beschreiben Sie den Aufbau anhand eines Beispielproteins.

Funktion: helfen proteine bei der korrekten Faltung, verhindern Fehlfaltung und Aggregation, besonders bei Stress (z.B. Hitze)
Beispiel: Hsp 60 (GroEL,GroES)--> GroEL: Doppelring, bildet Faltungskammer--> GroES: Deckel, schließt Kammer--> ATP abhängig

b. Zeichnen und nennen Sie die beiden unmodifizierten Aminosäuren, die am AuKau von Kollagen beteiligt sind
c. Einer der beiden AS hat einen Einfluss auf die Massenspektrometrie. AS nennen und Einfluss erklären

b) Glycin, Prolin

c) Prolin durch zyklische Seitenketten, die die Fragmentierung im Massenspektrometer beeinflusst--> besonderes Fragmentierungsmuster--> in Peptiden mit Prolin können Massenspektren weniger typische Bruchstellen zeigen, da die Peptidbindung vor und nach seiner Position stabilisiert wird

b) nennen Sie 5 Isoformen von Antikörpern. Sortieren Sie diese in der Reihenfolge, in der sie im Blut vorkommen
c) Schema vom Antikörper zeichnen. Zeichnen Sie die Disulfidbrücken ein, beschriften Sie Fc und Fab und die Oligosaccharidbindungsstelle

b) Merkwort: GAMDE--> nach abnehmender Konzentration im Blutplasma: IgG, IgA, IgM, IgD, IgE
c)

Oligosaccharidbindungsstelle ist am Fc-Ende. (vor allem das N‑Glykan im Fc‑Teil, ist vor allem für die Regulation der Effektorfunktionen des Antikörpers da)

Wie kann man zwischen einem N-Acetylierten Pentapeptid und einem nicht derivatisierten pentapeptid unterscheieden?

N-Acetyliertes Peptid: statt freie Aminogruppe nun Amidbindung
experimentell: Massenspektrometrie, NMR Spektrometrie, Reaktivität, isoelektrische Fokussierung

Blut

a) 2 Vorläuferzellen der reifen Blutzellen benennen und sagen, in welchem Organ die sich befinden
b) Ablauf der T Zell Reifung
c) Funktion kurz zu den folgenden Blutzellen nennen: (5 Punkte) Erythrozyten, Monozyten, Granulozyten, T-Lymphozyten, B-Lymphozyten, Thrombozyten

b) Vorlauferzellen entstehen im Rückenmark--> über Blutbahn in Thymus--> dort mehrere Differezierungsstadien--> Selektionsschritt--> funktionelle, nicht autoreaktive T Zellen
Erythrozyten: Sauerstofftransport, Hilfsfunktion bei Gerinnung
Monozyten: zelluläre Abwehr (Phagozytose von Bakterien)
Granulozyten: unspezifsche Immunantwort
T-Lymphozyten: zelluläre Abwehr
B-Lymphozyten: humorale Abwehr (produzieren ANtikörper zur Markierung)
Thrombozyten (Blutplättchen): zelluläre Komponente der Gerinnung, Wundheilung

Unterschied zwischen angeborenem und erworbenem Immunsystem und Bestandteile

angeboren: schnell, allgemein, unspezifisch--> Phagozyten, Komplementsystem, natürliche Killerzellen
erworben: langsamer, gezielt, spezifisch--> T-Lymphozyten, B-Lymphozyten

a) Erklären Sie den „Hydrophobe Effekt“ bei aliphatischen Aminosäuren.
b) Welche Aminosäuren binden an Rezeptoren, zwei nennen.
c) Welche Aminosäuren sind Vorstufen von Neurotransmittern, zwei nennen.

a) unpolare Molekülteile wenden sich in wässriger Umgebung vom Wasser ab und lagern sich zusammen--> bei Proteinen lagern sie sich im Inneren zusammen--> hydrophober Kern--> Wasserstrutktur weniger gestört--> dadurch Faltung und Stabilität von Proteinen
b) Glutamat (bindet an NMDA Rezeptor), Glycin an Glycrinrezeptoren (wirkt inhibitorisch)
c) Tyrosin (Dopamin, Adrenalin, Noradrenalin), Tryptophan (Serotonin, Melatonin), Histidin (Histamin)

die Primärstruktur von Kollagen

Sauerstofftransport (9 Pkt.)

a. Hämoglobin: Nennen Sie die zugehörige prosthetische Gruppe, sowie das darin gebundene Ion
b. Nennen Sie ein Sauerstoff transportierendes Protein in den Muskeln? (0,5 Pkt.)
c. Zeichne die Sauerstoffbindungskurve für die Proteine aus a) und b). Erklären sie die Unterschiede auf chemischer Grundlage.

a) prosthetische Gruppe: Häm Gruppe (Häm b, ein Porphyrinring)
a) gebundenes Ion: Fe2+
b) Myoglobin

c) Hämoglobin: Tetramer, Bindung eines Sauerstoff erleichtert weitere Bindungen, Transport von Sauerstoff im Blut, Saeerstoffaffinität abhängig vom Partigaldruck
c) Myoglobin: Monomer, Bindung unabhängig ob schon Sauerstoff gebunden wurde, SPeicherung von Sauerstoff im Muskel, Sauerstoffaffinität ist hoch auch bei niedrigem Partialdruck

Aufgaben von IgG, IgM und IgA

IgG: Langzeitimmunität, Opsonierung
IgM: frühe Immunantwort, Komplementaktivierung
IgA: Schleimhautschutz, passive Immunität

DNA

a) Unterschiede zwischen dem Aufbau von Nukleosid und Nukleotid. Welche Bindungen herrschen in den einzelnen Strukturen? Gehen sie dabei auf Gemeinsamkeiten und Unterschiede ein
b) Welche Rolle spielen die Nukleotide in der Synthese von Nukleinsäuren?

b) Nukleotide als Bausteine der DNA und RNA--> durch DNA-/RNA-Polymerase werden Nukleotide verknüpft (Phosphodieseterbundungen)--> Basenreiehenfolge bestimmt genetische Information
Energiequelle (ATP,GTP)
Primerfunktion: RNA Nukleotide als Primer bei DNA Replikation

a) Proteolytische Prozessierung definieren 1P
b) Wofindet die Proteolytische Prozessierung statt ?

anderer Name: limitierte Proteolyse
a) gezielte enzymatische Spaltung von Proteinen durch Proteasen: inaktive Vorstufe (Proproteine oder Zymogene) in aktive Form durch Entfernung von Peptidabschnitt--> posttranslationale Modifikation
b) Intrazellulär: ER, Golgi Apparat, Lysosomen, Proteasomen
extrazellulär: Darm, Blutgerinnung

a) Pankreaslipase: Welche Enzymhauptklasse
b) Reaktionen aufschreiben (inklusive die Zwischenschritte)
c) 4 Merkmale von Fettsäuren

a) Enzymhauptklasse: Hydrolase
b)

c) Kohlenstoffkettenlänge (kurz-/mittel-/langkettig), Sättigungsgrad, Polarität (amphiphil), Cis Konfiguration bei natürlichen ungesättigten Fettsäuren und trans Konfiguration bei industriell ungesättigten Fettsäuren

Proteininteraktionen (5 Punkte)

a) Was unterscheidet die Interaktion zwischen Antigen und Antikörper und zwischen Enzym und Substrat? (3 Punkte)

b) Nennen Sie vier Interaktionen, die an den Wechselwirkungen beteiligt sein können. (2 Punkte)

b) Wasserstoffbrückenbindungen, Elektrostatische Wechselwirkungen (Ionenbindung), Van der Waals Kräfte, hydrophobe WW

zeichne alpha-D-Lactose und beta-D-Lactose

handelt es sich um Epimere, Anomere, Enantiomere?
am Bsp eines Disaccharids die Monomere benennen und wie diese glykosidisch verbunden sind

Anomere: unterscheiden sich nur in der Konfiguration an anomeren C-Atom

alpha-D-Lactose

Bindung: beta-1,4-glykosidische Bindung

Wie beeinflussen Tyrosin und Histidin in einem Peptid die Integration im Peptid und welche Milieuabhängigkeit?

Wie läuft die Kollagenbiosynthese ab? (9 Schritte) Wann intra und wann extrazellulär?

intrazellulär
Transkription
Translation
cotranslationale Einschleusung ins ER
Abspaltung des Signalpeptids
Hydroxylierung
Glykosylierung
Assemblierung und Sekretion von Prokollagentripelhelices
Wechsel zu extrazellulär
Abspaltung der Propeptide
Polymerisation und Quervernetzung des Tropokollagens zur reifen Kollagenfibrillen

Struktur Phosphatidiylcholin, Diacylglycerin, Phosphatidinsäure

Marcus

a) Fetilitätsplasmide (F Plasmide), Resistenzplasmide (R Plasmide)
b) Hydrolasen --> Hydrolyse von Phosphodiesterbindungen
c) Gesamtgröße des Plasmids: 48,5 kb

Struktur von alpha D Lactose und beta D LactoseWie verknüpft

Lactose: D-Galactose und D-Glucose

beta-1,4-glykosidische Bindung

Aufgabe 1 (Troponin/Immunoassay)

a) In welchem Gewebe spielt Troponin eine Rolle? (0,5 Punkte)
b) Mit welchen zwei Proteinen liegt es physiologisch im Komplex vor? Wie wird dieser Komplex auch genannt? (1,5 Punkte)
c) Die Subtypen Troponin I und T sind wichtige laborchemische Parameter. Da hierbei die Zeit eine wichtige Rolle spielt, möchten Sie einen Schnelltest entwickeln, der das Vorhandensein dieser Proteine im Blut binnen weniger Minuten hochspezifisch nachweisen kann. Sie entscheiden sich für einen immunologischen Teststreifen (Lateral Flow Test). Skizzieren Sie einen solchen Test und beschriften Sie den ihre Skizze! Welchen Zweck erfüllen die jeweiligen Komponenten des Testsystems? (7 Punkte)

a) Skelett- und Herzmuskelgewebe
b) Tropomyosin und Aktin--> der gesamte Komplex wird als Regulationskomplex der Muskelkontraktion bezeichnet--> Troponin Komplex
c)

a) Welche Reaktion wird durch die Enzyme katalysiert
-> Phosphatase
-> Phospholipase
-> Protease
b) Erläutere die Unterscheide bei der Aktivierung des Wasserrs bei Serin-, Cystein- und Aspartat-Protease

Phosphatase: spaltet Phosphatgruppen von Molekülen (Dephosphorylierung)
Phospholipase: spaltet Phospholipide in Membranen
Protease: spaltet Peptidbindungen in Proteinen
Serin Protease: Serin OH wird durch Histidin aktiviert--> nukleophiler Angriff (katalytische Triade aus Serin Histidin Aspartat)
Cystein Protease: Cystein SH wird durch Histidin aktiviert--> nukleophiler Angriff (Dyade aus Cystein Histidin)
Aspartat Protease: 2 Aspartate aktivieren Wassermoleküle direkt--> Hydrolyse (2 Aspartate im aktiven Zentrum)

Datenbank:

a) 2 Methoden zu Kuration von Daten
b) Sequenzidentität vs Sequenzähnlichkeit

a) manuelle Annotation: Experten prüfen experimentelle Daten und Literatur, machen Ergänzungen
automatisierte Annotation: Algorithmen durchsuchen Datenmengen und automatisches Hinzufügen
b) Sequenzidentität: Prozentualer Anteil identischer Basen oder Aminosäuren in zwei Sequenzen
Sequenzähnlichekti: berücksichtig auch chemisch ähnliche Reste- wichtig bei funktionellen Vergleichen

Datenbank:

FASTA Datei gegeben, Daten herausschreiben >sp|P69905|HBA_HUMAN Hemoglobin subunit alpha OS=Homo sapiens OX=9606 GN=HBA1 PE=1 SV=2 MVLSPADKTNVKAAWGKVGAHAGEYGAEALERMFLSFPTTKTYFPHF-DLSHGSAQVKGH GKKVADAL TNAVAHVDDMPNALSALSDLHAHKLRVDPVNFKLLSHCLLVTLAAHLPAEFTPAVHASLDKFL ASVST VLTSKYR