D-Glucose in Fischerprojektion und die zwei Haworthprojektionen
Welche Aminosäuren sind Teil eines Glykoproteins. Dabei zwischen N- und O-Glykosidisch unterscheiden.
In Glykoproteinen werden Zuckerreste kovalent an spezifische Aminosäuren gebunden.
Dabei unterscheidet man N-glykosidische (an Asparagin) und O-glykosidische Bindungen (an Serin oder Threonin).
N-Glykosidische Bindung
Diese erfolgt am Asparagin (Asn, N)-Rest in der Sequenz Asn-X-Ser/Thr (X ≠ Pro). N-Acetylglucosamin bindet an den Stickstoff der Amidgruppe. Sie ist die häufigste Form und findet im ER statt.
O-Glykosidische Bindung
Diese bindet an Serin (Ser, S) oder Threonin (Thr, T) über die Sauerstoffgruppe der Hydroxygruppe. Oft beginnt sie mit N-Acetylgalactosamin. Sie tritt meist im Golgi-Apparat auf
Was ist die Glykokalix und was ist ihre Aufgabe?
Die Glykokalix ist eine kohlenhydratreiche Schicht auf der extrazellulären Seite der Plasmamembran von Zellen. Sie besteht hauptsächlich aus Glykoproteinen und Glykolipiden mit Oligo- und Polysacchariden.
Die Glykokalix umfasst verzweigte Zuckerketten (z. B. Glucose, Mannose, Glucosamin, Sialinsäuren), die zu 90% an Membranproteine und zu 10% an Lipide gebunden sind.
Schutz der Zelloberfläche vor mechanischen und chemischen Einflüssen.
Zell-Zell-Interaktionen, -erkennung und Adhäsion (z. B. via Selektine, Integrine).
Verbindung zur extrazellulären Matrix sowie Nährstoffaufnahme und Signalübertragung.
Unterschiede DNA RNA
Name
Aufbau
Bausteine
Zucker
Funktion
Struktur (3D)
Vorkommen
Verschiedene Katalytische Zentren den Proteasen zu ordnen und den Mechanismus grob erklären. Abb. war so gegeben
A. Serin-Proteasen - Ser, His, Asp
C. Aspartat-Proteasen - 2x Asp
B. Cystein-Proteasen - Cys, His
D. Metallo-Proteasen - Zn2+ zu His, Glu
Proteasen sind hydrolytische Enzyme, die Peptidbindungen spalten, wobei verschiedene Katalysatoren im aktiven Zentrum wirken.
Die katalytische Triade aktiviert Serin: His entzieht Serin ein Proton (nukleophiler Angriff auf Peptidbindung → tetraedrisches Intermediat, Acyl-Enzym), Asp stabilisiert His. Wasser hydrolysiert das Intermediat (His als Base).
Ähnlich wie Serin-Proteasen, aber Cystein-SH-Gruppe wird von His deprotoniert (starkes Thiolat-Nukleophil). Bildet Acyl-Cys-Intermediat, hydrolysiert durch Wasser.
Zwei Asp-Reste aktivieren Wasser zu Hydroxid-Ion, das die Peptidbindung angreift. Protonenübertragung zwischen Asp (niedriger pH-optimiert).
Zn²⁺ ( koordiniert von His, Glu) polarisiert Wasser zu starkem Nukleophil, das Carbonyl angreift. Bildet tetraedrisches Intermediat, erleichtert durch Metall-Lewis-Säure
Was ist einen Katalytische Tirade und welches Enzym hat sie?
Eine katalytische Triade ist eine Anordnung von drei Aminosäuren im aktiven Zentrum bestimmter Enzyme, die als Säure-Base-Nukleophil-Trio zusammenarbeiten, um Reaktionen wie Peptidbindungsspaltung zu katalysieren.
Sie ermöglicht kovalente Katalyse: Das Nukleophil (z. B. Serin) greift das Substrat an, die Base (Histidin) überträgt Protonen, die Säure (Aspartat) stabilisiert das System über H-Brücken.
Serinproteasen (z. B. Chymotrypsin, Trypsin): Triade Ser-His-Asp.
Cysteinproteasen (z. B. Papain, TEV-Protease): Oft Cys-His-Asp/Asn.
Tritt auch in Esterasen und Lipasen auf
Was macht LDH, welche Enzymhauptklasse ist es?
Laktatdehydrogenase (LDH) katalysiert die reversible Umwandlung von Laktat zu Pyruvat unter Mitwirkung von NADH/NAD⁺: Pyruvat + NADH + H⁺ ⇌ Laktat + NAD⁺. Sie regeneriert NAD⁺ in der anaeroben Glykolyse, z. B. in Muskeln bei Sauerstoffmangel.
LDH ermöglicht anaerobe Energiegewinnung, indem sie Pyruvat zu Laktat reduziert und NAD⁺ für die Glykolyse freisetzt. Es gibt fünf Isoenzyme (LDH-1 bis -5), gewebspezifisch verteilt (z. B. LDH-5 in Leber/Muskeln).
LDH gehört zur Klasse der Oxidoreduktasen
In welchen drei Enzymen + Stoffwechselweg kommt Thiamin vor? Welches Vitamin? Wie heißt die aktive Form?
In welchen zwei Enzymen + Stoffwechselweg kommt Biotin vor? Welches Vitamin?
Thiamin (Vitamin B1) ist ein wasserlösliches Vitamin, dessen aktive Form Thiaminpyrophosphat (TPP, auch TDP) ist. Es kommt in drei Schlüsselenzymen vor, die Decarboxylierungen katalysieren.
Pyruvat-Dehydrogenase (PDH): Citratzyklus – Pyruvat → Acetyl-CoA.
α-Ketoglutarat-Dehydrogenase (KGDH): Citratzyklus – α-Ketoglutarat → Succinyl-CoA.
Transketolase: Pentosephosphatweg – Zuckerummodellierung.
Biotin (Vitamin B7, Biocytin) ist Coenzym für Carboxylierungen.
Pyruvat-Carboxylase: Gluconeogenese – Pyruvat → Oxalacetat.
Acetyl-CoA-Carboxylase: Fettsäuresynthese – Acetyl-CoA → Malonyl-CoA.
Welche Reaktionen geben energiereiche Produkte im Citratzyklus und welche Enzyme katalysieren sie. Eins der Enzyme ist auch in der Atmungskette aktiv. welches?
Im Citratzyklus (TCA-Zyklus) entstehen energiereiche Produkte in Form von NADH, FADH₂ und GTP, die für ATP-Synthese in der Atmungskette genutzt werden.
Isocitrat → α-Ketoglutar: Isocitrat-Dehydrogenase erzeugt NADH.
α-Ketoglutarat → Succinyl-CoA: α-Ketoglutarat-Dehydrogenase erzeugt NADH.
Succinat → Fumarat: Succinat-Dehydrogenase erzeugt FADH₂.
Succinyl-CoA → Succinat: Succinyl-CoA-Synthetase erzeugt GTP (∼ATP).
Succinat-Dehydrogenase (Komplex II) ist auch Teil der Atmungskette und oxidiert FADH₂ direkt.
Hämbiosynthese wo im Citratzyklus (Reaktionsgleichung)
Die Hämbiosynthese beginnt mit Succinyl-CoA aus dem Citratzyklus als Zwischenprodukt.
Succinyl-CoA entsteht in Schritt 4: α-Ketoglutarat + CoA-SH + NAD⁺ → Succinyl-CoA + CO₂ + NADH (katalysiert von α-Ketoglutarat-Dehydrogenase-Komplex).
Succinyl-CoA + Glycin + ATP → δ-Aminolävulinsäure (ALA) + CoA + ADP + Pᵢ (katalysiert von ALA-Synthase, Vitamin-B6-abhängig). ALA ist der erste spezifische Vorläufer für Porphyrinringbildung (Häm).
Aufbau und Funktion von nikotinischer Acetylcholin Rezeptor
Der nikotinischer Acetylcholinrezeptor (nAChR) ist ein ligandengesteuerter Ionenkanal, der an Acetylcholin oder Nikotin bindet und eine schnelle postsynaptische Reaktion auslöst.
Er besteht aus fünf Untereinheiten (Pentamer), die ringförmig einen zentralen Ionenkanal bilden: z. B. beim Muskeltyp (α1)₂β1δε oder neuronal (α variabel, β, γ). Jede Untereinheit hat vier Transmembranhelices (M1–M4), wobei M2 die Pore bildet; extrazelluläres N-Terminus mit ACh-Bindungsstellen an α-Schnittstellen.
Bei Bindung von ACh (an zwei Stellen) öffnet sich der Kanal (∼0,65 nm Durchmesser) für Na⁺/Ca²⁺-Influx und K⁺-Efflux, was zu Depolarisation führt (EXZITATION). Wird durch Acetylcholinesterase terminiert. Wichtig für neuromuskuläre Übertragung, ZNS-Signalgebung.
Bilder mit den Neurotransmittern (Acetylcholin, Dopamin, Adrenalin, Noradrenalin, Serotonin, Histamin), diese Zuordnen und aus welchen AS Struktur hergeleitet.
PCR: Ersten Zyklus zeichnen + Beschriften
Warum hat man nach dem ersten Zyklus noch nicht gewünschten Bereich erhalten (irgwie so)
Die Polymerase-Kettenreaktion (PCR) verstärkt einen DNA-Abschnitt durch wiederholte Zyklen aus Denaturierung, Annealing und Extension.
!
Beschreibung (1. Zyklus):
Denaturierung (95 °C): Doppelstrang-DNA (dsDNA) trennt zu zwei Einzelsträngen (Matrizen).
Annealing (50–60 °C): Forward- und Reverse-Primer lagern an komplementäre Sequenzen an.
Extension (72 °C): Taq-Polymerase synthetisiert von 3'-OH der Primer aus lange komplementäre Stränge (fast die gesamte Matrize lang).
Nach dem ersten Zyklus liegen nur lange, asymmetrische Fragmente vor (ein Strang mit voller Matrizenlänge, nicht begrenzt durch beide Primer). Das spezifische Produkt (begrenzt durch Primerpaar) entsteht erst ab Zyklus 3, da neue Matrizen benötigt werden
Sie führen eine Festphasensynthese durch, Synthese stoppt. C-Terminus ist noch am Harz, wie kann die Proteinsequenz bestimmt werden. Begründen Sie ihre Entscheidung.
Bei Festphasensynthese (SPPS) eines Peptids, wenn die Synthese stoppt und der C-Terminus noch fest am Harz (z. B. Wang- oder Rink-Resin) gebunden ist, wird die Proteinsequenz (Peptidsequenz) durch Edman-Sequenzierung bestimmt.
Edman-Abbaureaktion: Das Harz-Peptid wird direkt sequenziert, ohne Abspaltung. Phenylisothiocyanat (PITC) derivatisiert die N-terminale Aminosäure zyklisch zu Phenylthiohydantoin (PTH-AA), die gaschromatographisch oder per HPLC identifiziert wird. Der Rest bleibt am Harz gebunden für den nächsten Zyklus.
C-Terminus blockiert: Edman sequenziert exakt vom freien N-Terminus aus (seriell bis ~50 AA), unabhängig vom C-Terminus.
Harz-kompatibel: Moderne Sequenatoren (z. B. ABI Procise) verarbeiten Harz-gebundene Peptide direkt; keine lösliche Probe nötig.
Synthesefehler lokalisiert: Zeigt, welche Aminosäure fehlt/steckengeblieben ist (z. B. unvollständige Kupplung).
Alternative (weniger geeignet): Massenspektrometrie erfordert Abspaltung/Cleavage, was die Ursache (z. B. defekte Kopplung) nicht direkt zeigt.
Die Schritte des Edman-Abbaus nennen.
Der Edman-Abbau sequenziert Peptide schrittweise vom N-Terminus durch zyklische Deratisierung und Abspaltung der terminalen Aminosäure.
Kopplung: Phenylisothiocyanat (PITC, Edman-Reagenz) reagiert mit der freien N-terminalen Aminogruppe → Phenylthioharnstoff-Derivat (PTH).
Cyclisierung: Unter sauren Bedingungen (TFA) bildet sich ein Anilinothiazolinon (ATZ) durch intramolekularen Angriff des S auf das Carbonyl-C.
Abspaltung: Das ATZ-Derivat der N-terminalen Aminosäure wird gespalten; Restpeptid bleibt intakt.
Umwandlung: ATZ → stabileres Phenylthiohydantoin (PTH-AA) durch Behandlung (z. B. mit Wasser).
Identifikation: PTH-AA per HPLC oder GC quantifiziert und Aminosäure identifiziert.
Zyklus wiederholt sich am neuen N-Terminus (automatisiert bis ~50–70 Reste).
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Schritte:
Kopplung
Spaltung
Konvertierung
Was ist eher zu erwarten, wenn man Hämoglobin erhitzt. Eine Änderung der Protein Struktur oder eine Änderung in der Aminosäuresequenz. Mit Begründung
Bei Erhitzung von Hämoglobin ist eine Änderung der Proteinstruktur (Denaturierung) zu erwarten, nicht der Aminosäuresequenz.
Erhitzen führt zu thermischer Denaturierung: Nicht-kovalente Bindungen (Wasserstoffbrücken, hydro-phobe Wechselwirkungen, Van-der-Waals-Kräfte) werden aufgebrochen, was die Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur zerstört – Hämoglobin aggregiert und flockt aus. Die Primärstruktur (kovalente Peptidbindungen, Aminosäuresequenz) bleibt erhalten, da diese erst bei viel höheren Temperaturen (>150 °C) oder unter hydrolytischen Bedingungen zerfällt.
Hämoglobin denaturiert typisch bei 60–70 °C, erkennbar als unlösliches Präzipitat.
Peptidsequenz errätseln.
Dabei waren erst das Ergebnis einer Peptidtotalhydrolyse gegeben. ( 2 Cys, Gly, Ser, Leu, Val, Lys)
Dann nach Reduktion mit DTT zwei peptide (A und B) und die dazugehörigen Aminosäuren. Dann wurden die Peptiden unterschiedlich behandelt. Dafür musste man wissen wonach bestimmte Proteasen spalten.
Die genauen Daten (Aminosäuren in Peptiden A/B nach DTT-Reduktion, Proteasenbehandlungen) fehlen, daher kann die Sequenz nicht eindeutig errätselt werden. Typischerweise handelt es sich um ein Disulfidbrücken-Peptid mit 2 Cys, die durch DTT (Dithiothreitol) zu SH-Gruppen reduziert werden.
Totalhydrolyse: 2 Cys, Gly, Ser, Leu, Val, Lys → 6 Aminosäuren (Hexapeptid).
DTT-Reduktion: Spaltet Disulfidbrücke → 2 Peptide (A, B), z. B. A: (Cys, Gly, Ser); B: (Cys, Leu, Val, Lys).
Proteasen:
Trypsin: Spaltet nach Lys/Arg → Fragmente zeigen Positionen.
Chymotrypsin: Nach arom. AA (hier fehlen).
Ermittelt N-/C-Termini und Überlappungen.
Mögliche Sequenz (Beispiel aus ähnlichen Rätseln): Cys-Gly-Ser-Cys-Leu-Val-Lys (Disulfid Cys1–Cys4), aber ohne spezifische Fragmente spekulativ. Bitte geben Sie die vollständigen Daten (z. B. Zusammensetzung A/B, Protease-Fragmente) für exakte Lösung an
Nach welchen Aminosäuren spalten Trypsin, Chymotrypsin und Elastase.
Trypsin, Chymotrypsin und Elastase sind Serinproteasen mit spezifischen Spaltstellen (carboxyseitig, d.h. C-seitig der Aminosäure)
Vorläuferzellen von Erythrozyten.
Unterschied in myeloiner Linie.
Welcher Mechanismus ist wichtig bei der Blutgerinnung? → limitierte Proteolyse, Prothrombin zu Thrombin
Kleines Blutbild: Welche Parameter werden untersucht?
Was sind Blut, Plasma und Serum und wie werden diese hergestellt?
Vorläuferzellen von Erythrozyten sind Proerythroblasten → basophile/polychromatophile Erythroblasten → orthochromatische Erythroblasten → Retikulozyten → reife Erythrozyten (Normozyten). Sie entstehen aus hämatopoetischen Stammzellen im Knochenmark unter Erythropoetin-Einfluss.
Die erythroide Linie (Erythropoese) führt zu kernlosen Erythrozyten mit Hämoglobin; die myeloide Linie zu Granulozyten (Neutro-, Eosino-, Basophile), Monozyten und Thrombozyten aus Myeloblasten → Promyelozyten → Myelocyten.
Wichtig ist die Aktivierung inaktiver Zymogene (Proenzyme) durch limitierte Proteolyse, z. B. Prothrombin → Thrombin (durch Faktor Xa): Prothrombin (640 AA) wird zu aktivem Thrombin (308 AA) gespalten, das Fibrinogen → Fibrin kaskadiert
Blut: Vollblut (Zellen + Plasma).
Plasma: Flüssiger Anteil nach Zentrifugation mit Antikoagulans (z. B. Citrat, EDTA) → Fibrinogen/Koagulationsfaktoren enthalten.
Serum: Plasma ohne Zellen + ohne Gerinnungsfaktoren nach Koagulation und Zentrifugation (kein Antikoagulans)
umsatzgeschwindigkeit 2,5 mol/l*Minute und substratkonzentration =⅓ Km.
Mit welcher Formel kann man vmax ausrechen und wie heißt die.
Vmax ausrechnen
Enzymkonzentration ausrechen.
A=0,4 und der molare Absorptionskoeffizient 2. Wie heißt das Prinzip was der Rechnungen zugrunde liegt.
Umsatzgeschwindigkeit (v = 2,5 mol/L·min) bei [S] = ⅓ Km berechnet sich nach der Michaelis-Menten-Gleichung
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