Was für allg. Proteine gibt es mit Funktionen?
Enzyme-> Katalyse von kovalenten Bindungsbrüchen oder -bildung
Struktur Proteine-> sorgt für mechanischer Support für Zellen und Gewebe
Motor Proteine -> generieren Bewegung in Zellen und Gewebe
Speicher Proteine ->speichert Aminosäuren oder Ionen
Transport Protein -> Transport von kleine Molekülen oder Ionen
Signal Proteine -> Transport extracellulärer Signale von Zelle zu Zelle
Rezeptor Proteine-> nimmt Signale auf und leitet sie zu den verantwortlichen Zellstrukturen
Transkriptions Regulatoren-> bindet an DNA um Gene an und aus zuschalten
Spezial-Zweck Proteine -> hohe Variabilität
Was ist ein Proteindomän?
Eine Proteindomäne ist ein Bereich eines Proteins mit stabiler, meist kompakter Faltungsstruktur, der funktional und strukturell (quasi-)unabhängig von benachbarten Abschnitten ist
Wie unterscheidet sich die Proteinzahl zwischen Prokryoten und Eukaryoten?
Prokaryoten: Zahl der einzigartigen Proteine: 4.225
Eukaryoten: Zahl der einzigartigen Proteine: 28.913
Woher weiß das Protein wie es sich zu falten hat?
Die Information für die dreidimensionale Faltung der Polypeptidkette ist in ihrer Aminosäuresequenz codiert
Wie funktioniert das Anfinsen Experiment?
Rückfaltung aktiver Ribonuklease
durch Urea und Mercaptoethanol entfaltet sich Protein, kann sich nach entfernen der Substanzen wieder zurück falten
Welche Bindungen spielen bei der Proteinfaltung einen Rolle?
nicht-kovalente Bindungen: Wasserstoffbrückenbindung, van der Waals Kräfte, Elektrostatische Wechselwirkung
Hydrophobe Wechselwirkungen: hydrophobe Bereiche innen, polare außen
Wo werden im Protein alles Wasserstoffbrücken ausgebildet?
Wie sieht der Weg der Proteinfaltung aus?
Wie sieht der zelluläre Mechanismus zur Qualitätskontrolle von Proteinen aus?
Was sind Chaperone?
"Molekulare Chaperone", bzw. "Anstandsdamen", verhindern unkorrekte Interaktionen des Substratproteins, bzw. der anvertrauten Person, mit ungeeigneten Partnern
Definition: Ein molekulares Chaperon bindet eine sonst instabile Konformation eines anderen Proteins und stabilisiert diese durch kontrolliertes Binden und Freisetzen.
Wichtig bei: Faltung, Assemblierung in Oligomere, Proteintransport, Wechsel zwischen aktiven und inaktiven Konformationen
Welche Funktion haben Chaperone der Hsp70 Familie?
Welche Funktion haben Chaperone der Hsp60 Familie?
Welche Reifungsschritte bis zum funktionellen Protein gibt es?
Welche Funktion hat das Ubiquitin/Proteasom-System?
Was genau ist Ubiquitin?
Ubiquitin ist ein kleines Protein (76 Aminosäuren)
(A) Der C-Terminus kann mit Lysinen von Substratproteinen kovalent verknüpft werden, um diese zu markieren
(B) Die Ubiquitinierung hat regulative Funktion oder löst den Abbau des Substratproteins aus. Als Abbausignal werden mehrere Ubiquitinmoleküle über das Lysin an Position 48 miteinander verknüpft.
Wie funktioniert die Markierung von Proteinen mit Multi-Ubiquitinketten?
Wie funktioniert der Abbau von Proteinen mit Proteasom=
Zusammenfassung: das Ubiquitin/Proteasom‐System
Ubiquitin ist ein kleines Protein, das ubiquitär (d.h. in allen
eukaryontischen Organismen und Geweben) vorkommt
Das Proteasom ist die wichtigste Protease im Cytosol und Nukleus eukaryontischer Zellen
Fehlgefaltete (darunter ca. 1/3 der neusynthetisierten Proteine!), alte oder virale Proteine werden mit Ubiquitin markiert und durch das Proteasom abgebaut
Substratproteine werden durch ca. 300 verschiedene Ubiquitin‐Ligasen pro Zelle mit Poly‐Ubiquitin‐Ketten für den Abbau markiert
Das 26S Proteasom ist ein zylindrischer Proteinkompex miteinem regulatorischen Teil, der ubiquitinierte Proteine erkennt, und einem katalytischen Teil, der diese abbaut
Was sind allgemeine Mechanismen zur Regulation der Proteinaktivität:
Regulation der Proteinmenge
Regulation der Transkription (= Induktion/Repression
der Expression)
Inaktivierung durch Abbau des Proteins
Lokalisierung in Zellkompartimenten
Regulation der Proteinaktivität
Kinasen/Phosphatasen —>
Phosphorylierung/Dephosphorylierung
Bindung von Liganden
Calcium
GTPasen
Aktivierung durch limitierte Proteolyse
Zusammenfassung Proteine
Proteine sind die wichtigsten Funktionsträger der Zelle (Enzyme als Biokatalysatoren, Strukturproteine, Transport‐ und Speicherproteine, Motorproteine, Rezeptoren und Signalproteine, Proteine für die Umsetzung der genetischen Information...).
Jedes Protein besitzt eine charakteristische dreidimensionale Struktur; eine Domäne ist eine Faltungseinheit der Polypetidkette.
Die dreidimensionale Struktur der Proteine und ihre Assemblierung in Oligomere wird durch nicht‐kovalente Wechselwirkungen bestimmt (Wasserstoffbrücken, hydrophopbe Wechselwirkungen (van der Waals), ionische (elektrostatische) Wechselwirkungen); im oxidierenden Milieu auch durch kovalente Disulfidbrücken.
Molekulare Chaperone unterstützen die Faltung von Substratproteinen
Das Ubiquitin‐Proteasom System (UPS) ist das wichtigste System der Zelle zum Abbau geschädigter oder nicht mehr benötigter Proteine
Die Aktivität der Proteine in der Zelle wird geregelt über dieMenge des vorhandenen Proteins (auf Ebene der Transkription oder über Proteinabbau oder über Lokalisierung in Zellkompartimenten) oder über dessen Aktivität (Phosphorylierung/Dephosphorylierung, Bindung von Liganden, Calcium, GTPasen, limitierte Proteolyse...)
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