Was für Proteinmodifizierungen gibt es?
proteolytische Spaltung
inaktive Bildung, erst durch Spaltung aktiv (z.B. Proteasen)
Glykoproteine
Anhängen von Kohlenhydratketten
Acetylierung
Methylierung
Phosphorylierung
Sulfatisierung
Prenylierung
Selenoproteine
Ubiquitin und gezielter Proteinabbau
Proteinmodifizierung durch SUMO
Was sind Glykoproteine?
lange Kohlenhydratketten an Protein
geben neue Eigenschaften
Rezeptoren
Antigen
2 Glykosylierungen:
O-glykosidische Bindung
an Hydroxylgruppen von Ser, Th
im Golgi-Apparat
N-glykosidische Bindung:
bestimmte Reihenfolge: Asn - X (beliebig) - Ser/Thr
im ER
Glycanasen / Endoglycanasen spalten Ketten
Wie kommen Proteine ans ER?
neues Protein noch am freien Ribosomen
Signal sequence oder Transmembrane domain von SRP erkannt
SRP leitet an SRP-Rezeptor des ER
neues Protein ins Translocon des ER geschoben
Was ist das Ubiquitin-Proteasome-System?
Ubiquitin
kleines, hitzestabiles Protein
Kann kovalent an Proteine angehängt werden
ist Signal zum Abbau
26 S Proteasom
multikatalytische Protease
baut polyubiquitinylierte Proteine ab
Ablauf:
Aktivierung Ubiquitin mit ATP über E1
auf Carrier E2
bindet an Ligase E3
E3 überträgt Ubiquitine an Protein
26S Proteasom zerlegt Protein
Freisetzung Ubiquitin
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