Nennen sie zwei nicht-kovalente Bindungstypen, die zwischen Aminosäuren in Proteinen ausgebildet werden
• Wasserstoffbrückenbindungen
• Van-der-Waals-Kräfte
• Hydrophobe Wechselwirkungen
Kovalenter Bindungstyp
• Ionenbindungen
• Disulfidbrücken
Welche Gruppen der Aminosäuren sind wichtig für Peptidbindung?
• Carboxylgruppe
• Aminogruppe des alpha-C-Atoms
Nennen sie zwei der drei Aminosäuren, die im Organismus unter anderem zu Regulationszwecken phosphoryliert werden
• Tyrosin
• Serin
• Threonin
2 Elemente neben N, O, H und C, die für Biomoleküle wichtig sind
• Schwefel (S)
• Chlor (Cl)
• Phosphor (P)
• Magnesium (Mg)
• Kalium (K)
• Natrium (Na)
• Calcium (Ca)
Zeichnen Sie die Grundstruktur der „L-Aminosäuren“.
Zeichnen sie die Strukturformel der Aminosäure Tyrosin.
Bei welcher Wellenlänge kann man aufgrund der Absorption u.a. der Seitenkette von Tyrosin Proteinkonzentration ohne Farbstoffzugabe im Photometer bestimmen?
• 280 nm
Was versteht man unter „nicht-proteinogenen Aminosäuren“?
Nennen Sie zwei nicht-proteinogene Aminosäuren
• Werden nicht zum Aufbau von Proteinen genutzt, finden aber z.B. im Harnstoffzyklus ihre Funktion
• Ornithin
• Citrullin
Nennen sie zwei Aminosäuren, die bei physiologischem pH-Wert eine geladene Seitenkette haben
• Sauer: Glutamat
• Basisch: Lysin
Nennen sie die beiden kleinsten Aminosäuren
• Glycin
• Alanin
Nennen sie einen kovalenten und einen nicht-kovalenten Bindungstyp, der zwischen Aminosäuren in einem Protein ausgebildet werden kann.
• Kovalent: Disulfidbrücken
• Nicht-kovalent: Wasserstoffbrückenbindungen
Was beschreibt die Primärstruktur, was die Quartärstruktur eines Proteins?
• Primärstruktur: Aminosäureabfolge
• Quartärstruktur: mehrere Peptidketten lagern sich zu einem funktionellen Protein
(Makromolekül) zusammen
Tertiärstruktur – die räumliche Struktur des einzelnen Proteins bzw. einer Untereinheit. Quartärstruktur – die räumliche Struktur des gesamten Proteinkomplexes mit allen Untereinheiten
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