Biochemie 2

• Unterscheiden sich durch Rest R

•   Bausteine der Peptide + Proteine

• Verschiedene Funktionen in der Zelle, hier: Fokus auf proteinogene (n=20)

• Isomerie: D/L Enantiomerie àAS= L

• Ausnahme = Glycin

  -> keine D/L Isomerie

  ->Rest R= H -> man braucht 4 verschiedene Bindungen

• Neutral: R= neutral à IEP: 6-7

• Sauer: R: hat COO- àIEP<7

•   Basisch: R hat NH4+ àIEP >7

• R bestimmt pH Wert von AS

• IEP: AS enthält genausoviele + wie –

• Glycin: R= H

•   Cystein: R=HS

• Serin: R= HO-CH4

• IEP: AS= inneres Salz (Zwitterion)

• Mehrere AS miteindander verbunden

• 2-10 AS : Oligopeptide

• 11-100 AS: Polypeptide

• >100 AS: Proteine (Polyaminosäuren)

• Amidbildung: : Bindung zwischen -COOH+ NH2 mit Abzug von H2O -> C+ N nebeneinander

• Peptidbindung: Carboxylverbindung

• N-Terminal = H2N – (a-Amidbindung- C-a-Amidbindung) – COOH

N=Terminal                                                                C-Terminal

• =riesige Peptide

Räumliche Struktur

• Primärstruktur àlineare Kette

• Sekundärstruktur: a-Helix+ ß-Faltblatt

• Tertiärstruktur: lineare Kette + a-helix+ ß-Faltblatt

• Quartärstruktur

  ->alle Strukturen (Gruppen)+ nicht proteinische Teile =globuläre Proteine

• O2-Transport von Lunge in Gewebe + Organe

• CO2 Transport in die Lunge

  ->von Erys erfüllt

• O2 = unpolar ->schlecht lösbar in polaren Medien im Extra+ Intrazelluarraum

  ->Hb erhöht Transportkapazität von O2 um das 70-fache

• Hb: kann Teil von CO2 binden und in Lunge freisetzen

• O2-Aufnahme: proportional zum Partialdruck

Globin:

• Protein (Quartärstruktur)

• 4 Peptidketten à2 a-Ketten, 2 ß-Ketten

Häm:

• Nicht proteinischer Teil, prosthetische Gruppe

• Zentralteil jeder Peptidkette : Fe2+

• Brücke zwischen nicht proteinischen und proteinischer Gruppen

• Protein-His-Fe2+-His-protein ->mit O2 = Protein-His-O-Fe2+-O-His-Protein

• Innerhalb der Erys: O2 aus Lunge zwischen His+Fe2+ eingelagert ohne Wertigkeitsveränderung

• Hypothese: proteinische Teile verhindern Veränderung der Fe2+ Wertigkeit der Ione Fe2+ àOxygenation

• Vorraussetzungen O2-transport=1. Reversibel (TransportßàAbgabe) 2. Ohne Oxidation

• Ohne Änderung der Fe2+-Wertigkeit

• Reversibel

• Sauerstoffaffinität:

  ->variierbar -> Anpassung O2-Versorgung peripherer Organe je nach Situation

• Eisenporphyringerüst: hat konjugierte Doppelbindungen ->rote Farbe

->In Gegenwart von O2+ H2O oxidiert Fe 2+ ->Fe3+Fe2+ ->Fe3+

Häm ->Hämatin

Hb->Hämiglobin

• Hämatin: kann keinen O2 mehr anlagern -> gefährlich

• ABER: diese Oxidation wird durch Globin verhindert

• konzentriert im Muskel àAufgaben O2-Speicher, Förderung O2 Differenzierung durch die Muskelzelle

• 8 a-Helicen

• globuläres Proteinà Beteiligt am Sauerstoffwechsel

• Muskelprotein, enthält Hb àSauerstoffbindung

• Intramuskulärer O2-Transport

• Übernimmt O2 aus Blut von Hb, gibt ihn an Muskelzellen ab, die sie benötigen

• Physiologisch: Monomer

• Sekundärstruktur: 8 a-Helicas

• Bindet O2 UNABHÄNGIG von O2-Konzentration in Umgebung àdamit Herz nie ohne O2 bleibt

• Partikel mit Lipiden+ Proteinen

• Proteine= Transport von Lipiden durch Blut àda nicht wasserlöslich

• Proteine die wasserunlösliche Lipide im Blut transportieren

·       FFSàdurch Serumalbumin

4 Arten von Lipoproteinen

FFS: Transport durch Serumalbumin

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• Abgabe zur Zielzelle (Abbau Lipoproteine)

• APO B -> LDL  =nicht reversibel

  = Trennung der Transportalen Lipide+ Abgabe zur Zielzelle

• LDL: Cholesterin à Zielzelle benötigt LDL Rezeptor

• Gesamtchol erhöht= nicht aussagekräftig àLDL, HDL, APO-B Bestimmung

·       Proteine innerhalb eines Lipoproteins, 5 Serien

• Differenziert durch Wasserlöslichkeit/ Austauschbarkeit (gekoppelt)

  ->Fähigkeit von einem Lipoprotein zu einem anderen zu springen

  ->(APOs werden ausgestauscht)

• Ein gegebenes Protein kann mehrere Arten von Proteinen (APOS) enthalten außer APO B  XXX

1. Schritt: enzymatische Reaktion ->Enzym + Substrat

• Enzym: Substratspezifisch

• Coenzyme: Reaktionsspezifisch

• Km= Michealis-Menten Kosntante -> Substratkonzentration für halbmaximale Reaktionsgeschwindigkeit ->je kleiner Km desto aktiver das Enzym