extrazelluläre Matrix aufbau
MTOC
microtubule- organizing center
Das Centrosom befindet sich in der Nähe des Zellkern
Ein Centrosom besteht aus der Centrosomenmatrix
Die Centrosomenmatrix besteht aus >50 g-Tubulin-Ringkomplex Kopien
Eingebettet in dem Centrosom sind die Centriole
Die Centriole sind zwei zylindrische Strukturen, die eine L-Struktur bilden, d.h. im rechten Winkel zueinander angeordnet sind
Sekundärstruktur
Die Sekundärstruktur beschreibt die räumliche Anordnung kleinerer wiederkehrender Strukturelemente in einem Protein, wie zum Beispiel α-Helix oder β-Faltblatt.
Sie wird hauptsächlich durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Aminosäuren in der Peptidkette geformt.
Die Sekundärstruktur verleiht dem Protein eine gewisse Stabilität und Struktur.
Primärstruktur
Die Primärstruktur eines Proteins ist die Abfolge der Aminosäuren in seiner Peptidkette.
Sie wird durch die Peptidbindung zwischen den Aminosäuren gebildet.
Die Reihenfolge der Aminosäuren in der Primärstruktur bestimmt die genaue Abfolge der chemischen Bausteine im Protein
Tertiärstruktur
Die Tertiärstruktur bezieht sich auf die dreidimensionale Faltung des gesamten Proteinmoleküls.
Sie wird durch verschiedene Arten von Bindungen und Wechselwirkungen zwischen Aminosäuren in der Peptidkette beeinflusst, wie z.B. Disulfidbrücken, elektrostatische Anziehungskräfte und hydrophobe Wechselwirkungen.
Die Tertiärstruktur bestimmt die endgültige funktionelle Form und Aktivität des Proteins.
Quartärstruktur
Die Quartärstruktur tritt auf, wenn mehrere Proteinketten (Polypeptidketten) zu einem funktionellen Proteinaggregate zusammengefügt werden.
Diese Proteine können aus zwei oder mehr Untereinheiten bestehen und bilden oft Komplexe, die gemeinsam funktionieren.
Die Quartärstruktur beschreibt die Anordnung und Wechselwirkungen zwischen den einzelnen Untereinheiten.
amphipathisch
Substanz hat sowohl hydrophile als auch hydro- phobe Bereiche
z.b. Membranlipide, Phospholipide
Eine Phospholipid- Doppelschicht existiert als stabile Begrenzung zweier wässriger Kompartimente, weil ihre molekulare Struk- tur die hydrophoben Fortsetzungen der Phospholipide von der Wasserphase abschirmt und gleichzeitig die hydrophilen Kopfgruppen mit dem Wasser in Kontakt stehen
Steroid
Steroide haben eine charakteristische Struktur, die aus vier miteinander verschmolzenen Kohlenstoff-Ringen besteht.
Biologische Funktionen:
Hormone: Steroidhormone sind Botenstoffe (Testosteron, Östrogen, Cortisol
Cholesterin: Cholesterin ist ein Steroid, das in Zellmembranen vorkommt und als Vorläufer für die Synthese von Steroidhormonen und Gallensäuren dient.
Vitamin D: Vitamin D ist ein Steroid, das für die Aufnahme von Kalzium aus der Nahrung und die Regulation des Kalziumstoffwechsels im Körper wichtig ist.
Cholesterol (Cholesterin)
ein Steroid
lagert sich in tierischen Zellen in der Plasmamembran ein
-> Fluiditätspuffer
-> vermindert bei höheren Temperaturen >37° Membranfluidität, da es die Bewegung der Phospholipidmoleküle einschränkt
-> Es behindert aber gleichzeitig auch eine dichte Packung der Phospholipidmoleküle und senkt damit die Erstarrungstemperatur der Membran
Endozytose
-> in die Zelle
Die Plasmamembran umschließt ein Teil des Außenmillieus und schnürt ein Vesikel ab
Exocytose
-> aus Zelle raus
Vesikel vereinigt sich mit der Plasmamembran. Inhalt wird freigesetzt, Vesikelmembran wird Teil der Plasmamembran
Phagocytose
Aufnahme von extrazellulären formstabilen Teilchen, wie z.B. Zelltrümmer, Bakterien
Pinocytose
Aufnahme von extrazellulären Flüssigkeiten und ihren Bestandtteilen, wie z.B. Lipide
Rezeptor-vermittelte Endocytose
Aufnahme von aktivierten
Rezeptormolekülen, wie z.B. EGFR (Epidermal Growth Factor Receptor)
Metabolismus
biochemischer Prozess, bei dem Nahrung in Energie umgewandelt und die notwendigen chemischen Reaktionen für das Überleben und das Wachstum aufrechterhält.
Analobismus: verbrauch energie
-> Aufbau komplexer Verbindung unter Energieverbrauch
In dieser Phase werden Energie und Bausteine verwendet, um komplexe Moleküle wie Proteine, Nukleinsäuren und Zellstrukturen aufzubauen.
Katalobismus: gewinn energie
-> Abbau zur Gewinnung von Bausteinen und Energie.
Hierbei handelt es sich um den Abbau von Nährstoffen, um Energie freizusetzen.
Lysosomen
Abbaukompartiment tierischer
Zellen
Abbau erfolgt durch saure Hydrolasen
Im Inneren der Lysosomen herrscht ein saurer pH-Wert (pH 4.5-5)
Protonen werden aus dem Cytoplasma in das Innere der Lysosomen gepumpt (V-ATPase, Protonenpumpe)
Lysosomen entstehen durch Vesikelabschnürung an der trans-Seite des Golgi-Apparates
Saure Hydrolasen der Lysosomen werden am RER synthetisiert und im Golgi modifiziert
Die Hydrolasen werden als inaktive Vorstufen gebildet, in die Lysosomen transportiert und im Lysosom durch den niedrigen pH-Wert aktiviert
Autophagie
“selbst essen”
intrazellulärer Abbaumechanismus in Eukaryonten
PI3P
wichtig bei Autophagie
WIPI
Phosphoinositid-bindendes Protein
an autophagie beteiligt
WIPI-Gene kodieren für Proteine, die an der Regulation von Autophagie beteiligt sind.
"WIPI" steht für "WD repeat domain, phosphoinositide interacting", was auf die strukturellen Merkmale dieser Proteine hinweist.
Phagophore-Bildung: Der Beginn der Autophagie beinhaltet die Bildung einer Doppelmembranstruktur namens Phagophore. WIPI2 und WIPI4 sind entscheidend bei der Bildung dieser Phagophore. Sie binden an die Phospholipide, insbesonderet PI3P, das in der Phagophore-Membran angereichert ist, und helfen bei der Initiierung der Autophagie.
Autophagosom-Ausbildung: Die Phagophore wächst und schließt sich, um ein Autophagosom zu bilden, das die abzubauenden Zellkomponenten einschließt. WIPI-Proteine sind auch an diesem Schritt beteiligt und unterstützen die Erweiterung des Phagophores zu einem vollwertigen Autophagosom.
Es gibt vier bekannte WIPI-Gene: WIPI1, WIPI2, WIPI3 und WIPI4. Diese Gene spielen eine wichtige Rolle in verschiedenen Stadien der Autophagie, insbesondere bei der Bildung des sogenannten Phagophors, einer Membranstruktur, die während der Autophagie entsteht und das Ziel der Autophagie einschließt.
Die WIPI-Proteine interagieren mit Phosphoinositiden, die wichtige Bestandteile von Zellmembranen sind. Diese Wechselwirkung hilft dabei, die Autophagie zu regulieren und sicherzustellen, dass der Prozess reibungslos abläuft. Autophagie ist ein wichtiger Mechanismus für die Zellreinigung und den Abbau von Zellbestandteilen, und WIPI-Gene tragen dazu bei, diesen Prozess zu steuern.
TORC1
Target of Rapamycin Complex 1
nahrung
Aktives TORC1 fördert die Proteinsynthese und hemmt die Autophagie
TORC1 wird gehemmt, wenn AMPK aktiviert ist. Das bedeutet, wenn der Zellenergiestatus niedrig ist, wird die Aktivität von TORC1 unterdrückt, was das Zellwachstum und die Proteinbiosynthese reduziert.
Diese Wechselwirkung zwischen AMPK und TORC1 ermöglicht es der Zelle, ihren Energiestoffwechsel und ihr Wachstum in Abhängigkeit von den verfügbaren Ressourcen und den zellulären Anforderungen zu regulieren. Es ist ein wichtiger Mechanismus, um sicherzustellen, dass die Zelle effizient auf verschiedene Umweltbedingungen und Stressoren reagieren kann. Störungen in dieser Regulation können mit verschiedenen Krankheiten, einschließlich Krebs und Stoffwechselstörungen, in Verbindung gebracht werden.
AMPK (AMP-activated Protein Kinase)
Energie
AMPK ist ein Enzym, das auf den Energiestatus der Zelle reagiert. Es wird aktiviert, wenn der ATP/ADP-Ratio (Adenosintriphosphat/Adenosindiphosphat) in der Zelle sinkt, was auf einen niedrigen Energiestand hinweist. Aktives AMPK fördert Prozesse, die Energie produzieren, wie die Aktivierung von Glykolyse und die Hemmung von anabolen Prozessen wie Protein- und Fettsäuresynthese. Dies dient dazu, den Energiestoffwechsel der Zelle zu aktivieren und den Energiestand zu erhöhen.
AMPK kann TORC1 direkt hemmen, indem es bestimmte Phosphorylierungen auf mTOR und seinen regulatorischen Proteinen bewirkt.
"R-Form" (rough) und "S-Form" (smooth)
beziehen sich auf unterschiedliche Stämme oder Varianten von Bakterien, insbesondere auf die äußere Struktur ihrer Zellwände, die eine wichtige Rolle bei der Pathogenität (Krankheitserregungsfähigkeit) von Bakterien spielt.
R-Form (Rough):
Die R-Form von Bakterien zeichnet sich durch eine raue, unebene äußere Zellwand aus, die keine oder nur eine geringe Menge an Polysaccharidkapsel hat. Die R-Formen sind in der Regel nicht pathogen und können von den Abwehrmechanismen des Immunsystems des Wirts leicht erkannt und beseitigt werden.
S-Form (Smooth):
Die S-Form von Bakterien hingegen hat eine glatte, polysaccharidreiche Kapsel um die äußere Zellwand. Diese Kapsel verleiht den Bakterien eine glatte Oberfläche und bietet Schutz vor den Abwehrmechanismen des Wirtsorganismus. S-Formen können daher pathogen sein und Krankheiten verursachen.
chirales Zentrum
Ein chirales Kohlenstoffatom (chirales Zentrum) ist ein Kohlenstoffatom, das mit vier unterschiedlichen Atomen oder funktionellen Gruppen verbunden ist
Das Vorhandensein von vier unterschiedlichen Substituenten an einem chiralen Zentrum ist eine der Voraussetzungen für die Chiralität eines Moleküls.
Atome oder funktionellen Gruppen zu beschreiben, die an ein chirales Kohlenstoffatom (chirales Zentrum) in einem Molekül gebunden sind.
Pathogen
Ein Pathogen ist ein Mikroorganismus oder ein anderer biologischer Erreger, der in der Lage ist, Krankheiten oder Infektionen bei anderen Organismen, einschließlich Menschen, Tieren und Pflanzen, zu verursachen. Pathogene können in verschiedenen Formen auftreten, einschließlich Bakterien, Viren, Pilze und Parasiten.
Phagen
= Viren, die Bakterien infizieren
am häufigsten vorkommenden lebenden Organismen auf der Erde
bestehen aus Nukleinsäuren und einer Proteinhülle
Eigenschaften von Phagen:
Struktur: Phagen bestehen aus einem Proteinmantel, der das genetische Material, entweder DNA oder RNA, einschließt. Sie können in verschiedenen Formen und Größen vorkommen, je nach ihrem Typ
Wirtspezifität: Phagen sind sehr spezifisch für ihre Wirtsbakterien. Jeder Phage kann nur bestimmte Bakterienstämme oder -arten infizieren
Infektionszyklus: Der Phageninfektionszyklus umfasst die Anheftung des Phagen an die Bakterienoberfläche, die Injektion seiner genetischen Information in die Bakterie, die Replikation und Montage neuer Phagenpartikel und schließlich die Freisetzung der neu gebildeten Phagen (ca. 100) durch Lyse (Auflösung) der Bakterienzelle.
Polymer
Ein Polymer ist eine große Molekülverbindung, die aus einer Kette von wiederholenden Untereinheiten, sogenannten Monomeren, aufgebaut ist.
Transformation
Transformation eine Veränderung des Genotyps und des Phänotyps einer Zelle durch die Aufnahme von extrazellulärer DNA.
Helicasen
Enzyme, die die beiden Stränge der Doppelhelix im Bereich der Replikationsgabeln entwinden und voneinander trennen, so dass sie als Matrizen für die Neusynthese zur Verfügung stehen.
Entwindung der zu replizierenden Doppelhelix im Bereich der Replikationsgabel.
Primase
Die Primase katalysiert die Synthese von RNA-Primern; dabei verwendet sie die Ursprungs-DNA als Matrize
Dabei erzeugt die Primase ein kurzes RNA-Startmolekül, den Primer.
Synthese des Folgestrangs.
Zusammenfassung der bakteriellen DNA-Replikation.
Einzelstrang- bindendes Protein
Bindet und stabilisiert die getrennten Einzelstränge der DNA, bis diese als Matrizen ver- wendet werden.
Topoisomerase
Katalysiert die Entspannung der übermäßig verwundenen Stränge vor (stromabwärts) einer Replikationsgabel durch Lösen kovalenter Bindungen des Zucker-Phosphat-Gerüsts, Ent- windung der Stränge und erneute Verknüpfung des Zucker-Phosphat-Gerüsts.
DNA-Topoisomerase II läuft der Replikationsgabel voraus und entspannt die positiven Überwindungen.
Dabei setzt sie einen Doppelstrangbruch und schleust den anderen Strang durch die Öffnung, wobei die geschnittenen Enden mit der Topoisomerase verbunden bleiben.
Danach werden die beiden Enden der Stränge wieder miteinander verbunden
Synthese eines RNA-Primers am 5′-Ende des Leitstrangs und der RNA-Primer aller Okazaki- Fragmente des Folgestrangs.
DNA-Polymerase III (DNA-Pol III)
Synthetisiert anhand eines Matrizenstrangs einen komplementären neuen Strang durch kovalente Anknüpfung von Nucleotiden an das aktuelle 3′-Ende des Strangs. Die Synthese
beginnt ursprünglich an einem RNA-Primer.
DNA-Ligase
Kovalente Verknüpfung der 3′- und 5′-Enden von DNA-Fragmenten, bei der Replikation hauptsächlich der Okazaki-Fragmente.
Origin
ori (Ursprung der Replikation)
DnaA
Erkennung des Origins
DnaB Helicase
entwindet DNA
DnaG Primase
RNA primer Synthese, 6-60 N (Primosom)
DNA Ligase
verschließt Zucker-Phosphat Kette kovalent
DNA Gyrase
Topoisomerase II entspannt DNA supercoiling
Wie wird reguliert, wie oft repliziert wird?
über Methylierung (GATC-Motive werden durch die Dam-Methylase erkannt und methyliert)
Hemi-Methylierung verhindert eine neue Replikationsinitiation(vorübergehende Bindung von SeqA direkt nach der Replikation, blockiert die Dam-Methylase und damit die Bindung von DnaA an den origin für einige Zeit
Operon-System
Wo endet der Replikation?
Prokaryoten:
➢ ringförmiges Genom
➢ Replikationsblasen laufen aufeinander zu
➢ gegenüber der ori-Sequenz befinden sich Terminationssequenzen
➢ am Ende der Replikation sind 2 ineinander hängende Ringe (Catenane) entstanden
➢ Weitere Funktion der Topoisomerase II am Ende der Replikation: Trennung der beide replizierten Ringe
Eukaryoten:
➢ Lineare Chromosomen
➢ am Ende bleibt eine Lücke
➢ Endreplikationsproblem durch den Mechanismus
➢ Chromosomenverkürzung!!
Wie wird ein Replikationsfehler (mismatch) erkannt?
mismatch wird durch MutS (Klammer) erkannt und gebunden
Unter ATP-Verbrauch wird die Klammer einseitg wieder gelöst und MutL und MutH binden
polycistronische mRNA
Polycistronische mRNA ist ein effizienter Mechanismus für Bakterien, um mehrere Proteine gleichzeitig zu produzieren, die für bestimmte Funktionen oder Stoffwechselwege erforderlich sind. Diese Art der Genexpression ermöglicht eine schnelle und koordinierte Reaktion auf die sich ändernde Umwelt.
charakteristisches Merkmal von Prokaryoten
Polycistronische mRNA enthält die genetische Information für die Translation mehrerer Proteine.
Trotz der Kodierung mehrerer Proteine wird polycistronische mRNA von einem einzigen Promotor gestartet. Der Promotor ist die DNA-Sequenz, an die die RNA-Polymerase bindet, um die Transkription zu initiieren.
Regulationsprinzip Operon
Die Regulation von Operonen ist ein wichtiger Mechanismus in prokaryotischen Zellen, insbesondere bei Bakterien, um die Genexpression in Abhängigkeit von den Umweltbedingungen zu steuern.
Negative Kontrolle (Repression):
Bindung eines Repressors an den Operator verhindert die Transkription des Operons
Positive Kontrolle (Aktivierung):
Bindung eines Aktivator-Proteins an Promotor induziert/verstärkt die Transkription des Operons
Promotor
Hier bindet RNA-Polymerase -> initiationsort der Transkription
Festlegung des Transkriptionsstarts
Der Promotor ist die DNA-Sequenz, an die die RNA-Polymerase bindet, um die Transkription zu initiieren.
cAMP
cAMP ist ein kleines Molekül, das aus Adenosintriphosphat (ATP) durch die Aktivität des Enzyms Adenylatzyklase gebildet wird. In E. coli steigt der intrazelluläre cAMP-Spiegel in Abwesenheit von Glucose an.
cAMP wirkt als sekundärer Botenstoff und spielt eine entscheidende Rolle in der Signaltransduktion. Sein Spiegel wird durch den Metabolismus von Glucose beeinflusst.
In Abwesenheit von Glucose bindet cAMP an das CAP-Protein und verändert dessen Konformation, um die Bindung an spezifische DNA-Sequenzen zu ermöglichen. Diese DNA-Sequenzen sind als CAP-Bindungsstellen bekannt.
cAMP-CAP-System
Das cAMP-CAP-System ist ein Beispiel für die Regulation der Genexpression in Bakterien in Abhängigkeit von den verfügbaren Nährstoffen. Es ermöglicht E. coli, die Genexpression an die Anwesenheit oder Abwesenheit von Glucose anzupassen und so den Energieverbrauch und den Stoffwechsel zu optimieren.
hoher Glukose-Spiegel: niedriger cAMP Spiegel
niedriger Glukose-Spiegel: hoher cAMP-Spiegel
Durch Aktivierung des Schlüssel-Enzyms Adenylatcyclase bei Glukosemangel steigt der cAMP-Spiegel
cAMP-CAP-Komplex bindet im Promotorbereich des lacOperons und verstärkt die Transkriptio
Glucose reduziert cAMP - dadurch wird CAP inaktiv
Unterschied Genexpression Eukaryoten/Prokaryoten
Eukaryot:
Transkriprion und Translation in Unterschiedlichen Kompartimenten
Keine Operonorganisation, keine polycistronischen mRNAs
Prokaryonten:
Genexpression in Prokaryoten findet in einem Zellkompartiment statt
bei Prokaryoten sind Gene, die z.B. Proteine eines Stoffwechselweges codieren, oft in einem Operon organisiert und werden so gemeinsam reguliert.
Operon
= eine Struktureinheit in der DNA von Prokaryoten (Bakterien und Archaeen), die mehrere Gene enthält, die gemeinsam reguliert werden.
drei Hauptkomponenten:
Promoter :
Der Promotor ist die DNA-Sequenz, an der die RNA-Polymerase bindet und mit der Transkription beginnt
strukturelle Gene:
Diese Gene codieren für Proteine mit verwandten Funktionen und sind oft in einer Reihe auf der DNA angeordnet.
Operator:
ist eine DNA-Sequenz, die sich zwischen dem Promotor und den strukturellen Genen befindet. Er ist die Bindestelle für Regulatorproteine, die die Transkription beeinflussen
Translation Initiation
Voraussetzung: Ribosomenbindung an die mRNA! Ribosom bindet die mRNA an einer bestimmten Sequenz (Shine-Dalgarno Sequenz=SD)
Eukaryotische mRNA:
die Initiation erfolgt in ~90% der Gene am ersten AUG Codon der mRNA (vom 5’-Ende aus); keine SD-Sequenz für Ribosomenbindung!
Erkennung des Startcodons AUG durch „scanning“ des 40S Ribosoms ausgehend vom 5‘-Ende (CAP)!
Mendelsche Gesetz
Uniformitätsregel
kreuzt man zwei reinerbige Individuen verschiedener Merkmales, so wird die F1-Generation heterozygot und bilden alle das selbe Merkmal aus
2 Mendelsche Geesetz
Spaltungsregel
kreuzt man die heterozygote F1- Generation, so spalten sich in der F2 Generation die Merkmale mit 3:1
Mendelsche Regel
Unabhängigkeitsregel
Gene, die verschiedene Merkmale beeinflussen werden unanhängig voneinander vererbt
Genexpression
Der Vorgang, durch den die DNA die Synthese von Proteinen (oder manchmal auch nur die einer RNA mit einer spezifischen Funktion) steuert, wird alsGenexpression bezeichnet.
Transkription
Synthese einer RNA anhand einer DNA als Bauanleitung
-> also lediglich von einer Nucleinsäure in eine andere umgeschrieben
3 Teilschritte:
Translation
Synthese eines Proteins anhand einer mRNA Vorlage
-> Die Basensequenz einer mRNA wird in eine Aminosäuresequenz eines Polypeptids übersetzt.
Terminator
Die Basenfolge, die das Ende der Transkription signalisiert,
Transkriptionseinheit
Der DNA- Bereich, der zu einer RNA transkribiert wird
Transkriptionsfaktoren
In eukaryontischen Zellen vermitteln Transkriptionsfaktoren - eine umfangreiche und heterogene Gruppe von Proteinen – die Initiation der Transkription durch die RNA-Polymerase II.
mRNA-Moleküle werden in eukaryontischen Zellen nach der Transkription modifiziert
-> Poly-A-Schwanz.
50 bis 200 Adeninnucleotide (A) am 3′-Ende des Moleküls
Reifungssignale -> mRNA zum Export ins Cytoplasma bereit
schützen sie die mRNA vor einem vorzeitigen Abbau durch Ribonucleasen
Spleißen
(Introns, Exons) bei DNA und RNA
Tranksription
ist die gezielte Entfernung mehr oder weniger großer Teile aus dem Primärtranskript.
-> Heraustrennen der Introns und die Bildung der intron- losen mRNA werden als Spleißen bezeichnet.
Introns = nicht-codierende Abschnitte
Exons = codierende Abschnitte
Transfer-RNA
transportiert Aminosäuren zu den Ribosomen
jedes tRNA-Molekül übersetzt ein bestimmtes Codon der mRNA in eine bestimmte Aminosäure.
Elongation der Translation (Abbildung)
Termination der Translation (Abbildung)
Vom Gen zum Protein (Abbildung)
Holliday-Struktur
spezifische DNA-Struktur, die während der homologen Rekombination gebildet wird
Polygenie
= Vererbungsmuster, bei dem eine bestimmte Eigenschaft oder ein bestimmtes Merkmal von mehreren Genen beeinflusst wird
Bei polygenen Merkmalen wirken mehrere Gene zusammen, um das beobachtete phänotypische Merkmal zu bestimmen. Diese Gene können auf verschiedenen Chromosomen oder auf dem gleichen Chromosom liegen.
-> eine bestimmte phänotypische Eigenschaft durch die kombinierte Wirkung mehrerer Gene bestimmt
Pleiotropie
ein einzelnes Gen beeinflusst mehrere phänotypische Merkmale oder Effekte
Epistasie
ist ein genetisches Phänomen, bei dem die Wirkung eines Gens die Expression eines anderen Gens überdeckt oder moduliert.
Reaktionsnorm
Die Ausprägung des Phänotyps wird zusätzlich durch die Umweltbedingungen beeinflusst.
z.B Hortensie
Insertion von Transposons
= eine Gen-Mutation
dabei wird die Gensequenz von einer Fremd-DNA unterbrochen
uvrAB-Komplex
verantwortlich für die erkennung und reparatur von DNA-Schäden (Thymin-Dimere), die durch UV-Strahlung verursacht wurde.
uvrA erkennt und bindet an Thymin-Dimere
UvrB bildet einen Komplex mit UvrA und trägt zur Stabilisierung der DNA-Bindung bei.
UvrC schneidet die geschädigte DNA-Sequenz heraus, wodurch eine Lücke entsteht.
DNA-Polymerase I und Ligase schließen die Lücke
aber diese Reperaturenzyme sind nur in geringem Maße vorhanden.
postreplikative Rekombinationsreparatur
1. Replikation stoppt an Thymindimer, es entstehen Einzelstrangbereiche
2. RecA bindet Einzelstrangbereiche
3. Rekombination mithilfe von RecA
4. DNA-Polymerase I und Ligase füllen die Lücken auf
SOS-Reparatursystem
fördert die DNA-Reparatur und den Abbau von beschädigten DNA-Abschnitten.
Wird aktiviert wenn die normalen Reparaturmechanismen nicht mehr ausreichen
RecA-Protein: Das Schlüsselprotein im SOS-System ist das RecA-Protein. Dieses Protein wird aktiviert und bildet Filamente, die mit der beschädigten DNA interagieren können.
Ames Test
Ein Verfahren um festzustellen, ob substanzen potentiiel Mutagen sind
salmonella-Bakterien: können kein Histidin synthetisieren. Können also nur überleben falls Mutation induziert wird
Platten mit und ohne aktivator, welche zum schluss verglichen werden, wie die Kolonien sind.
Testsubstanz kommt auf die Petrischale mit den Bakterien, wenn substanu Mutiert dann können Bakterien Histidin synthetisieren und überleben
Aneuploidie
Genom-mutation, bei der einzelne Chromosomen fehlen oder mehrfach vorhanden sind
Euploidie
Genom-Mutation, bei der der gesammte Chromosomensatz betroffen ist
Wie kommen Genommutationen zustande?
Non-disjunction während Meiose
isotonisch (Zellwand)
osmot. Gehalt innen = außen
hypertonisch (Zellwand)
Osmot. Gehalt innen < außen
hypotonisch (Zellwand)
osmot. Gehalt innen > außen
Funktion Bakterienzellwand
-> Kontaktfläche zur Außenwelt
Rezeptoren zur Anheftung von Bakteriophagen
Bindungspartner zu anderen Bakterien
anheftung an eukaryotische Zellen
Stimulatoren für Immunsystem
Peptidoglycan (bakterien)
Baustein Bakterienzellwände (Murein)
Besteht aus zwei Zuckern N-Acetylglucosamin und N-Acetylmuraminsäure (letzterer mit Peptid verknüpft)
Was ist S-Layer?
Zusätzliche Zellhüllschicht. Besteht aus parakristallinen mobileren Proteinen und Glycoproteinen, die ein Netzwerk bilden
Findet man in vielen Archea, aber auch Bacteria (zusätzlicher Schutz gegenüber Umwelt)
Über Stielartige Fortsetze mit Zellwand oder äußeren Membran fest verankert
rho Faktor
Hilft die RNA syntheses abzuschließen
chemische Stoffklassen für Leben entscheiden: (nur die Polymere)
Nukleinsäuren
Proteine
Polysaccharide (Kohlenhydrate)
Saccharide Kennzeichen
(Kohlenhydrate)
Carbonylgruppe
Hydroxylgruppe
Kinetochor
DNA-Proteinkomplex am Zentromer, an dem sich Mikrotubuli heften
Telomer
Sich wiederholende DNA-Sequenzen an den Enden von eukaryontischer Chromosomen
Integrale Membranprotein
tief in dem hydrophoben teil der Membran
periphere Membranproteine
assoziieren mit der Membran
Transmembranproteine
durchspannen die Lipiddoppelschicht
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