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Enzyme

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by kkkkdk U.

Was ist Kooperativität?

Die Kommunukation zwischen Protein-Untereinheiten in einer Quartiärstruktur, die so für die Regulation des Stoffwechsels

Was ist die allosterische Hemmung?

Körpereigene Inhibitoren binden außerhalb des aktiven Zentrums an das Enzym und es kommt zur Konfirmationsänderung, sodass ein Substrat nicht mehr an ein Enzym binden kann.

Zymogenaktivierung?

  • Enzyme werden in einer inaktiven Vorstufe (Zymogene) synthetisiert, bis sie an Ziel Ort angekommen sind

  • Z. B. Proteasen der Bauchspeicheldrüse => sollen erst im Darm aktiv werden und nicht selber die Proteine der Bauchspeicheldrüse angreifen

Primärstruktur

  • chem. Konstitution des Proteins

    • Lineare Abfolge der Aminosäuren

      • Verknüpft durch Peptidbindungen

Sekundärstruktur

  • Konfirmation

    • 3-D-Ansicht

  • Beschränkung auf das Rückrat

    • Stabilisierung durch H-Brücken

  • Sekundärstrukturelemente

    • Alpha-Helix

    • Beta-Faltblatt

Tertiärstruktur

  • Konfirmation des gesamten Proteins

    • Räumliche Anordung der Aminosäureketten

  • Nicht-kovalente WW stabilisieren

Quartiärstruktur

  • Zusammenlagerung verschiedener Proteine zu Proteinkmplexen

Welche 2 Möglichkeiten gibt es die chemische Vielfalt bezüglich Proteinen zu erhöhen?

  1. Posttranslationale Modifikation

  2. Prostetische Gruppen

Was ist die posttranslationale Modifikation?

  • Veränderung nach der Translation

  • Veränderungen der proteinogenen Aminosäuren

  • Z. B. Phospholysierung

Was sind die prosthetischen Gruppen?

  • befinden sich im aktiven Zentrum Von Proteinen

  • Besitzen chem. Gruppen

    • Kommen nicht in posttranslationale Modifikation vor

  • Z. B. Retinal

  • richtig gefaltete Form der Proteine energetisch sehr stabil

  • Lokale Energieminima: falsch gefaltete Proteine, die nur durch mehr Energieaufwand wieder ent- und dann richtig gefaltet werden

    • Hauptproblem: hydrophobe Aminosäureketten

      • Im richtig gefalteten Protein zeigen diese nach innen (“Öltropf”)

      • Nach außen sollen hydrophile Bereiche sein

  • (Noch) nicht richtig gefaltete Proteine können interagieren mit noch nicht fertig gefalteten/-bildeten Proteinen

    • AGREGATION

      • Irreversibel => Proteine müssen abgebaut werden

Wozu sind Chaperone da?

  • Anstandsdame

  • Sorgt für den nötigen Abstand der Proteine, sodass es zur richtigen Faltung kommt

  • Bedeckt die hydrophoben Aminosäuren, die aus dem Ribosome kommen

    • Wenn Protein fertig gestellt ist, lösen sich die hsp70 von den hydrophoben Aminosäuren

  • Bei komlizierter gefalteten Proteinen, gelangen diese in Proteintonne (aus hsp60)

    • Kette wird da “massiert”, sodass der Inhalt in die richtige Form gedrückt wird

  • Verbrauchen beide viel Energie

Woher kommt die Energie der Chaperone?

Hydrolyse von ATP

Wann genau können chemische Reaktionen ablaufen?

Kann nur dann ablaufen, wenn der Energiegehalt d. Produkte niedriger ist als die der Edukte (Ausgangsstoffe)

Für was steht das G in Bezug auf chemische Reaktionen?

  • freie Energie

  • Bezieht sich indirekt auf auf die Lage des Gleichgewichts

Eine Reaktion kann nur dann ablaufen, wenn das Delta G negativ ist.

Was ist der “transition state”?

  • Übergangszustand

  • energiereich

Wovon hängt die Geschwindigkeit einer ablaufenden Reaktion statt?

  • Größe der Aktivierungsenergie Delta G*

    • Energieunterschied zwischen Ausgangsprodukt und Überstandszugang

Welche Möglichkeiten gibt es eine Reaktion, die kein negatives DG hat ablaufen zu lassen?

  1. hohe Energiezugabe (z. B. Durch Wärme)

  2. Senkung der Aktivierungsenergie (im Körper durch Enzyme =Katalysatoren)

Enzyme

  • katalysieren chemische Prozesse im Körper

  • Im aktiven Zentrum (in Tasche; zugänglich von außen) Binden Substrate

  • Bindung beruht aus “Schlüssel-Schloss-Prinzip”

  • Bilden zsm ein Enzym-Substrat-Komplex (Oberflächen passen zsm)

Was ist der “induced fit”?

Die Fähigkeit der Formänderung des Substrates oder des Enzyms während der Bindung

Warum fungieren Enzyme als Katalysatoren?

  • stabilisieren den Übergangszustand (für beide Richtungen der Reaktion)

  • Im Übergangszustand passen Substrat und Enzym besonders gut zsm

  • Können kein Gleichgewicht verschieben, jedoch dessen Einstellungen beschleunigen

Enzyme sind spezifisch zu welchen beiden Sachen?

  1. Substratspezifisch

  2. Reationsspezifisch

Warum sind Enzyme so spezifisch?

  • können im aktiven Zentrum sehr genau zwischen mehreren Substraten unterscheiden

Was genau sagt die Affinität aus?

Bezeichnet die Stärke der Bindung eines Substrates an Enzym

  • sehr spezifische Reaktion durch Stabilisierung des Übergangszustandes eines Substrates einer bestimmten Reaktion

    • Wenige Nebenreaktionen

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kkkkdk U.

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