Enzyme 2 - Beeinflussung der Enzymaktivität

Kommt es zu einer Kollision von Substrat und aktivem Zentrum, ist eine Reaktion möglich. Allerdings nur, wenn die Struktur des aktiven Zentrums mit der Struktur des Substrats kompatibel ist.

Temperatur: Eine moderate Erhöhung beschleunigt die Reaktion durch erhöhte Kollisionen, jedoch kann zu hohe Temperaturen zu Enzymdenaturierung führen.

Substratkonzentration: Eine höhere Konzentration erhöht die Reaktionsrate, bis die Enzyme gesättigt sind.

pH-Wert: Ein optimaler pH-Wert maximiert die Enzymaktivität, während Abweichungen die Enzymstruktur beeinträchtigen und die Aktivität verringern können. Extreme pH-Werte können zur Denaturierung führen.

In der Abbildung ist der Zusammenhang zwischen der Zunahme der Temperatur und der Enzymaktivität dargestellt.

(1) Je höher die Temperatur, desto schneller ist die Eigenbewegung der Teilchen. So nimmt die Anzahl der Kollisionen zwischen Substrat und Enzym zu. Daher ist bei höheren Temperaturen auch die Enzymaktivität höher. Im Allgemeinen verdoppelt sich die Enzymaktivität mit einer Zunahme der Temperatur um 10°C (= RGT-Regel). Bei (2) ist die optimale Temperatur bei rund 38°C dargestellt.

(3) Aber ab einer Temperatur von über 41° C kommt es i.d.R. zur Denaturierung der Proteine, also zur Veränderung der Struktur des aktiven Zentrums und damit zur Funktionsuntüchtigkeit. Damit verringert sich die Reaktions­geschwin­digkeit dramatisch.

In der Abbildung ist der Zusammenhang zwischen dem pH-Wert und der Enzymaktivität dargestellt. Hier werden drei unterschiedliche Enzyme mit ihren jeweiligen optimalen pH-Werten gezeigt.

Jedes Enzym hat eine spezifische Toleranz gegenüber dem pH-Wert. Es gibt einen minimalen, maximalen und optimalen pH-Wert. Je mehr sich der pH-Wert vom optimalen pH-Wert entfernt, umso geringer ist die Enzymaktivität.

Extreme pH-Werte (für jedes Enzym unterschiedlich!) führen zur (irreversiblen) Denaturierung und damit zur Unfähigkeit des Enzyms weitere Substrate zu katalysieren.

In der Abbildung ist der Zusammenhang zwischen der Substratkonzentration und der Enzymaktivität dargestellt.

Je höher die Substratkonzentration, umso höher ist die Enzymaktivität, da die Wahrscheinlichkeit von Kollisionen steigt.

Dies geht aber nur so lange, bis die Substratkonzentration die Leistungs-Kapazität der Enzyme übersteigt. Die meisten aktiven Zentren sind nun schon von Substraten belegt. Eine größere Menge an Substrat hat keine weitere Wirkung auf die Enzymaktivität (danach gibt es keine weitere Steigerung).

Drei verschiedene Möglichkeiten, wie Moleküle die Enzymreaktion regulieren können, sind:

1. Allosterische Regulation: Moleküle binden an allosterische Stellen des Enzyms, verändern dessen Konformation und beeinflussen dadurch seine Aktivität.

2. Kompetitive Hemmung: Moleküle konkurrieren mit dem Substrat um die Bindung an das aktive Zentrum des Enzyms, was die Reaktion hemmt.

3. Nicht-kompetitive Hemmung: Moleküle binden an eine andere Stelle des Enzyms als das aktive Zentrum und verändern dessen Struktur, was die Enzymaktivität beeinflusst, ohne die Substratbindung zu beeinträchtigen.

Die Enzymaktivität steigt mit zunehmender Temperatur bis zu einem optimalen Punkt, nach dem sie aufgrund der Denaturierung des Enzyms abnimmt.

Viele Enzyme, besonders die im Verdauungstrakt, haben einen optimalen pH-Wert, der je nach ihrer spezifischen Funktion variiert, wie z.B. pH 2 für Pepsin im Magen und pH 8 im Dünndarm für Pankreasenzyme.

Mit steigender Substratkonzentration erhöht sich die Reaktionsgeschwindigkeit bis zu einem Punkt der Sättigung, wo alle aktiven Stellen des Enzyms gebunden sind und die Geschwindigkeit nicht weiter steigt.

Bei der kompetitiven Hemmung bindet ein Inhibitor an das aktive Zentrum eines Enzyms und verhindert so, dass das Substrat binden kann. Diese Hemmung kann oft durch Erhöhung der Substratkonzentration überwunden werden.

Bei der nicht-kompetitiven Hemmung bindet der Inhibitor an eine andere Stelle als das aktive Zentrum, was zu einer Veränderung der Enzymstruktur führt und dessen Aktivität vermindert, unabhängig von der Substratkonzentration.

Zu hohe Temperaturen können zur Denaturierung des Enzyms führen, wodurch seine räumliche Struktur und damit seine Funktionsfähigkeit verändert wird.

Abweichungen vom optimalen pH-Wert können zu Veränderungen der Ionenladungen am aktiven Zentrum führen, was die Bindung des Substrats beeinträchtigen kann.

Bei sehr niedrigen Temperaturen verringert sich die kinetische Energie der Moleküle, was zu einer verminderten Enzymaktivität führt, jedoch oft ohne permanente Schädigung des Enzyms.

Das Verständnis der Substratsättigung ist wichtig für die Steuerung der Effizienz in biotechnologischen Prozessen, um maximale Reaktionsgeschwindigkeiten zu erreichen.

Enzyme binden Substrate an ihrem aktiven Zentrum spezifisch und reversibel, wodurch die Aktivierungsenergie für die Reaktion gesenkt wird.

Durch Erhöhung der Substratkonzentration erhöht sich die Wahrscheinlichkeit, dass ein Substratmolekül statt eines Inhibitors an das aktive Zentrum bindet.

Bei der allosterischen Regulation binden Moleküle an Stellen außerhalb des aktiven Zentrums, was die Aktivität des Enzyms durch Veränderung seiner Konformation erhöht oder verringert.

Schwermetallionen können als nicht-kompetitive Inhibitoren wirken, indem sie die dreidimensionale Struktur des Enzyms verändern und damit seine Funktion inhibieren.

Sie beschreibt die Substratkonzentration, bei der die Hälfte der maximalen Reaktionsgeschwindigkeit erreicht wird, und ist ein Maß für die Affinität des Enzyms zum Substrat.

Bei konstanter Substratkonzentration führt eine Erhöhung der Enzymkonzentration zu einer proportionalen Steigerung der Reaktionsgeschwindigkeit.