Biochemie

• Zwischenstoffwechsel

• Gesamtheit aller chemischen Umsetzungen, die sich in den Zellen oder Zellverbänden vollziehen

• Von Hormonen gesteuert und von Enzymen katalysiert

• Katabolismus

  • Abbau chemischer Verbindungen

• Anabolismus - Synthesephase

  • Aufbau chemischer Verbindungen

• körpereigene Stoffe befinden sich im ständigen Abbau, Umbau oder Neubau

• Kohlenhydrate, Lipide und Proteine werden stufenweise zu kleinere Endprodukten wie Lactat, H2O, CO2 und Ammoniak abgebaut

• Dabei wird Energie frei - 40 % in Form von ATP gespeichert, 60 % Wärmeenergie

• Umbau von Proteinen

• Umbau von Fetten

• Umbau von Kohlenhydraten

• wird aktiviert, wenn Glukose verfügbar ist

• Reguliert mTOR

• Cortisolrezeptoren

• nachts im Schlaf

• Metabolite

• Auf-, Ab- und Umbau wichtiger Metabolite sowie der Energiekonservierung

• autotroph

• Hierzu gehören die Pflanzen und eine Reihe von Mikroorganismen

• anorganisch (litho)

• Adenosintriphosphat

• Schlüsselenzyme

  • Katalysieren entscheidende Reaktionen innerhalb eines Stoffwechselweges

  • Häufig irreversibel und daher zentral für die Steuerung der Stoffwechselrichtung

  • Allosterische Modifikation oder kovalente Modifikation

• Schrittmacherenzyme

  • Bestimmen die Geschwindigkeit eines gesamten Stoffwechselprozesses

  • Katalysieren den langsamsten Schritt einer Reaktionskette

  • Aktivität wird durch Substratkonzentrationen, Endprodukte oder andere Faktoren beeinflusst

• Kinase

  • Befördern Rest auf das Molekül

  • Verbinden ein Molekül mit einem Phosphat

• Phosphatasen

  • Trennen dieses Molekül wieder von dem Phosphat

• Insulin

  • Fördert anabole Prozesse

• Glukagon

  • Fördert katabole Prozesse

• Proteolytische Aktivierung/Inaktivierung durch Proteinase von Enzymen ist ein Kontrollmechanismus

• Aktivierung durch Spaltung einer Peptidbindung

• Inaktivierung durch Zerstörung

Glukose durchläuft Glykolyse

Endprodukt Pyrovat

PD E1 wird aktiv und schleust Pyruvat in den Zitratzyklus (PD E1 muss von Kinase reguliert werden)

Kinase erkennt, habe ich genug Produkte in der Zelle oder nicht, um PD E1 zu aktivieren

Regulation über Produkte anhängen oder abspalten (durch Phosphor)

Genug Produkte da, Regulation über Kinase - hängt Phosphor an PD E1, um es inaktiv zu machen

Wenn viel Energie vorhanden, auch Pyruvat vorhanden, dann brauchen wir keine Pyruvate mehr einschleusen, daher muss Phosphat über Kinase an Enzym gedockt werden und so Enzym inaktiviert.

Wenn keine Energie mehr vorhanden, muss Pyruvat wieder in Zelle eingeschleust werden, Phosphat muss von Enzym abgedockt werden durch Phosphatase und Enzym wieder aktiviert

Produkte entstehen durch Pyruvate, wenn es von Enzym durchgeschleust wird

Produkte aktivierten den Regulator der Kinase, um Hemmungsprozess einzuleiten

• Kohlenstoff C

• Sauerstoff O

• Stickstoff N

• Wasserstoff H

• Protonen, positive Ladung, Teil des Atomkerns

• Neutronen, neutral, Teil des Atomkerns

• Elektronen, negative Ladung, Umkreisen den Kern in verschiedenen Schalen oder Energieniveaus

• Valenzschale

• zwei

• maximale Anzahl von Valenzelektronen für eine volle Valenzschale

  • 8 Elektronen

• Anzahl der Valenzelektronen bestimmt das Bindungsverhalten

• Bei voller Valenzschale sind Atome wesentlich stabiler

• energetisch günstiger Zustand

• Edelgase sind extrem reaktionsträge

• Besitzen hohe Ionisierungsenergien

• Helium

• Neon

• Argon

• Krypton

• Xenon

• Radon

• Wasserstoff

  • 1 (bei 2 Edelgas)

• Kohlenstoff

  • 4

• Stickstoff

  • 5

• Sauerstoff

  • 6

• Phosphor

  • 5

• Schwefel

  • 6

• Chlor

  • 7

• 20,9 %

• orbital gesättigt

• Kohlenstoff

• Kraft, mit der 2 Atome an dem Bindungselektronenpaar zwischen ihnen ziehen

• Zwischen 0,5 und 4

• Berücksichtigt Ladungsdichte eines Atoms, die sich aus dem Atomradius und der Protonenzahl im Kern ergibt

• Je größer die Protonenzahl (also positive Ladung im Kern) desto stärker zieht der Kern am negativen Bindungselektronenpaar

• Atombindung (kovalente Bindung)

• Ionenbindung

• wenn sich 2 Atome ein oder mehrere Elektronenpaare teilen

• Atome mit gleicher Elektronegativität teilen sich das Bindungselektronenpaar ganz gerecht

• Starke Unterschiede in der Elektronegativität: der elektronegativere Partner zieht so stark am Bindungselektronenpaar, dass er beide Elektronen bekommt und die Edelgaskonfiguration erreicht

• Anderer Partner: erreicht durch Verlust der Elektronen ebenfalls Edelgaskonfiguration, da seine ursprüngliche äußere Schale nun komplett leer ist

• Ein positiv und ein negativ geladenes Teilchen (Ion), die durch eine Ionenbindung zusammengehalten werden

• Ionenbindung

  • Atome geben Elektronen ab oder nehmen Elektronen auf, um die Edelgaskonfiguration zu erreichen

• Kovalente Bindung

  • Atome teilen sich Elektronen, um eine volle äußere Schale zu erreichen

• Ionenbindung

  • Elektronen werden vollständig von einem Atom auf das andere übertragen. Metall gibt Elektronen ab und wird zu einem positiv geladenen Kation, während Nichtmetall Elektronen aufnimmt und ein negativ geladenes Anion wird

• Atombindung

  • Elektronen werden zwischen den Atomen geteilt, um die Valenzschalen zu füllen. Es gibt keine vollständige Übertragung der Elektronen

• Ionenbindung

  • Typischerweise zwischen einem Metall und einem Nichtmetall

• Atombindung

  • In der Regel zwischen Nichtmetalle

• Ionnebindung

  • Die Bindung basiert auf der elektrostatischen Anziehung zwischen den positiven und negativ geladenen Ionen

• Atombindung

  • Die Bindung beruht auf der gemeinsamen Nutzung von Elektronenpaaren zwischen den Atomen

• Ionenbindung

  • Verbindungen sind in der Regel kristallin, haben hohe Schmelz- und Siedepunkte

• Atombindung

  • Verbindungen sind oft molekular, haben niedrige Schmelz und Siedepunkte

• Radius äußere Schale und Kern

  • Je weiter desto schwächer

• Protonenanzahl im Kern

  • Je mehr desto höher

• Bindungselektronenpaar wird nur etwas zum elektronegativen Atom hin verschoben

• Dadurch entsteht dort eine negative und beim schwächer elektronegativen Atom eine positive Teilladung

• Moleküle mit polaren Atombindungen liegen oft als Dipolmoleküle vor

• unpolare kovalente Bindung

  • Differenz Elektronegativität 0-0,5

    • O2, CI2, H2

• Kovalente Bindung

  • Differenz Elektronegativität 0,5-1,7

    • H2O, HBr, HCI

• Ionenbinung

  • Differenz Elektronegativität >1,7

    • NaCI, MgO

• Wasserstoffbrückenbindungen

• Van-der-Waals-Bindungen

• Hydrophobe Wechselwirkungen

• schwache Wechselwirkungen, die aufgrund des Dipolcharakters eines Wassermoleküls, einer OH-Gruppe oder einer NH-Gruppe entstehen

• Geraten die positiv geladenen Wasserstoffatome in die Nähe der negativen Teilladung eines anderen Dipols, kommt es zu einer Dipol-Dipol-Wechselwirkung und es entsteht eine Wasserstoffbrückenbindung

• entstehen durch fluktuierende elektrische Ladungen

  • Bedeutet, dass Elektronen eines Atoms ständig in Bewegung sind

• Für kurzen Augenblick sind sie nicht gleichmäßig um den Kern herum angeordnet, Häufung an einer Stelle in der Schale

  • Dort ist Atom dann leicht negativ geladen, auf der gegenüberliegenden Seite dementsprechend positiv

• Kann dann an einem benachbarten Molekül einen elektrischen Dipoil erzeugen

• je länger die Fettsäure, desto höher

• Je weniger Doppelbindungen, desto höher

  • Durch Doppelbindungen entstehen Knicke

• Alkohol + Säure

• Moleküle setzen sich aus Hydrophobe und Hydrophobe Teil zusammen

• Im Wasser löst sich polare Teil auf, unpolare wird abgestoßen und dadurch zusammengedrängt - Zusammenlagerung von unpolaren Molekülen; dieser Zustand ist der energetisch günstigste

• Kohlenstoff hat die meisten Möglichkeiten sich zu binden

• 4 Elektronen

• Sauerstoff hat eine höhere Anziehungskraft als Wasserstoff

• Cl hat im Vergleich zu Na höhere Elektronegativität

• reaktionsfreudige Zentren innerhalb eines Moleküls und bestimmen das Reaktionsverhalten dieses

• Sind durch polare Atombindungen gekennzeichnet

• Viele Moleküle haben 2 oder mehr funktionelle Gruppen

• Enthalten häufig Sauerstoff oder Stickstoff

• im Rest

• Haben alle Aminogruppe un dCarboxygruppe

• Abgabe von Elektronen

• Annahme von Elektronen

• Man betrachtet nicht das ganze Molekül, sondern nur eines seiner Atome

• Elektron verschwindet vollständig aus dem Molekül oder wird auf ein anderes Atom innerhalb des Moleküls übertragen

• Sauerstoffatom einfügen; Stickstoffatom einfügen; Entfernen Wasserstoff

• Elektronen werden übertragen

  • Oxidation + Reduktion

• Beteiligte Enzyme: Oxidoreduktase

• Enzym mit Rolle bei der Energiegewinnung

• Atmungskette hat nicht genügend NAD+ um die Glykolyse-Reaktion aufrecht zu erhalten

• LDH lagert H+ an NADH

• Reduktion des Pyruvats zu Lactat

• Enzym, dass funktionelle Gruppen von einem Molekül auf ein anderes überträgt

• Enzyme, die den Austausch von Aminogruppen zwischen Aminosäuren katalysieren

• Kondensation

  • Reaktion, bei denen eine Bindung unter Wasseraustritt entsteht

• Hydrolyse

  • Spaltung einer Bindung unter Wasseranlagerung

• Kondensationen

• Hydrolyse des ATP

• Mehrere hintereinandergeschaltete biosynthetische Reaktionsschritte beim Aufbau eines Endprodukts über mehrere Zwischenstufen

• Enzymaktivität zur ATP-Produktion wird verbessert

• Säure

  • Stoff, der in Verbindung mit Wasser H+ Ionen freisetzt

  • PH Wert von 0 bis 6

• Base

  • Stoff der in Verbindung mit Wasser OH- Ionen freisetzt

    • PH Wert von 8 bis 14

• 7

• misst die Konzentration von H+ Ionen in einer Lösung

• Je größer die Wasserstoffkonzentration in der Lösung, desto niedriger der pH Wert

• im Magen

• im Speichel

• zu niedrig

  • Azidose

• Zu hoch

  • Alkalose

• Kohlensäurepuffer im Blut

• Sorgt dafür dass der pH Wert im Blut stabil bleibt

• Bei vermehrter Laktat Produktion werden H+ Ionen produziert - Bicarbonat HCO3- bindet ein Proton und wird zu Kohlensäure

• Kohlensäure: H2CO3 zerfällt zu H2O und CO2 - CO2 über Lunge abgeatmet

• Protein, das als Katalysator die Stoffwechselvorgänge im Organismus entscheidend beeinflusst

• Synonyme: Fermente; Biokatalysatoren

• Hochmelekulare Proteine, die als Biokatalysatoren für Stoffwechselreaktionen im lebenden tierischen und pflanzlichen Organismus unerlässlich sind und auch außerhalb des Organismus wirken

• Erhöhen die Reaktionsgeschwindigkeit, indem sie die Aktivierungsenergie herabsetzen, wodurch sich das chemische Gleichgewicht schneller einstellt ohne sich durch die Enzyme zu verschieben

• spezifische Wirkungsgruppe eines Enzyms, die zusammen mit dem Apoenzym das vollständige Enzym bildet

• Nichtproteinogene Moleküle, die zusammen mit dem Enzymprotein (Apoenzym), das enzymatisch aktive Holoenzym bilden

• Leiten sich strukturell meist von Vitaminen ab, sie nehmen stöchiometrisch an der Reaktion teil. Es gibt nichtkovalent und kovalente gebundene Coenzyme

• nicht proteinogene Substanzen, die für Enzymwirkung notwendig sind. Zu ihnen gehören Coenzyme, Metallionen, Mg2+ (Kinasen), Zn2+ (Alkoholdehydrogenase, Carboanhydrase), Mn2+ (Aminopeptidasen) sowie Gallensäure

• Apoenzym

• Holoenzym

• Thermodynamik

  • Entscheidet über die Richtung und Freiwilligkeit biochemischer Reaktionen, aber nicht über deren Geschwindigkeit

• Kinetik

  • Enzyme senken die Aktivierungsenergie und beschleunigen Reaktionen ohne Einfluss auf das Gleichgewicht

• Reaktionsbeschleunigung

  • Wechselwirkung Enzym und Substrat

  • Erniedrigung der Aktivierungsenergie

  • Erhöhung Reaktionsgeschwindigkeit

• Zusammentreffen in bestimmter räumlicher Orientierung

• Region des Enzyms, wo das Substrat bindet und die katalytische Reaktion stattfindet

  • Bindung hierbei an Strukturen, die in Primärstruktur weiter auseinander liegen, durch Proteinfaltung in räumliche Nähe kommen

• durch nichtkovalente Wechselwirkungen

• Meist 2-Substrate durch ein Enzym gebunden

• Schlüssel-Schloss-Prinzip

  • Substratbindung als perfekte strukturelle Passform zwischen Enzym und Substrat

  • ABER: viele Enzyme passen ihre Form flexibel an, sobald das Substrat bindet, was zu einer optimalen Reaktionskonfiguration führt

• prosthetische Gruppen

  • Sind fest mit dem Enzym verbunden

• Cosubstrate

  • Sind vorübergehend gebunden und können sich chemisch verändern

• Metallionen

• bindet wie Metalloenzyme gleichermaßen spezifisch, jedoch reversibel. Die wirksamen Metallionen stammen vor allem aus der Gruppe der Alkali- und Erdalkalimetalle

• von Vitaminen

• Oxidoreduktase

  • Katalysieren Redoxreaktionen

• Transferasen

  • Übertragen funktionelle Gruppen zwischen Molekülen

• Hydrolasen

  • Spalten Bindungen durch Wasseranlagerung

• Lyasen

  • Bilden oder spalten Bindungen ohne Wasser und ATP

• Isomerasen

  • Wandeln isometrisch Formen um

• Ligasen

  • Verknüpfen Moleküle unter Energieverbrauch

• Multifunktionelles Enzym

  • Mehrere aktive Zentren

• Multienzymkomplexe

  • Stabile Assoziate aus mehreren Enzymen, die aufeinander folgende Reaktionen eines Stoffwechselweges katalysieren

• direkte Weiterleitung der (Zwischen-)Reaktionsprodukte

• Durch Nachbarschaft:

  • Unterwünschte Reaktionen vermindert

  • Effizienz durch Verminderung von Diffusionswegen

• Katalytische Fähigkeiten

• Substratspezifität

• Stereospezifität

  • Unterscheidung der Enantiomere eines Substrats

• Reaktionsspezifität

  • Enzym aktiviert das jeweilige Substrat hochspezifisch

• Moonlighting

  • Nebenbeschäftigung, unterschiedliche Fkt. An verschiedenen Orten im Organismus

• Regulierbarkeit der Enzymaktivität

• verschiedene Formen eines Enzyms, die die gleiche Reaktion katalysieren, aber funktionell unterscheiden

• Lactatdehydrogenase

• Verteilung der LDH-Isoform im Serum ist ein diagnostischer Marker für Erkrankungen wie Myokardinfarkt

• Herzinfarkt

• rein chemoheterotroph

• Adenosintriphosphat

• Kreatinphosphat

• Kohlenhydrate

• Fette

• Proteine

• 2 ATP

• durch oxidative Phosphorylierung

• nach Aktivierung zu Acyl-CoA über den Carnitin-Shuttle

Einem Pruin (Adenin-Rest), Kohlenhydrat (Ribose), 3 Phosphate

• Schwefelverbindung

• Acetyl-CoA

• Energiegewinnung durch den Abbau von Acetyl-CoA im Citratzyklus und der anschließenden Atmungskette

• Regulation des Stoffwechsels: Verbindung zwischen Katabolismus und Anabolismus

• Anaerob

  • Alaktazid: Phosphat Metabolismus

  • Laktazid: Anaerobe Glykolyse

• Aerob

  • Glykolytisch: Aerobe Glykolyse

  • Lipolytisch: Aerobe Lipolyse

• ein schneller Weg zur ATP-Regeneration in Muskelzellen

• Abbau von Glukose zu Pyruvat, wobei ATP und NADH entstehen

• Neubildung von Glukose aus Nicht-Kohlenhydrat-Vorläufern

• alternativer Abbauweg der Glukose, der NADPH und Ribose-5-Phosphat produziert

• zentraler Stoffwechselwege, der Acetyl-CoA in CO2 und energiereiche Elektronenträger (NADH, FADH2) umwandelt

• Atmungskette

• Die Elektronentransportkette in den Mitochondrien, die ATP produziert

• Abbau von Glykogen zu Glukose-1-Phosphat zur Weiterverwertung

• anaerober Prozess, bei dem Pyruvat zu Laktat oder Ethanol umgewandelt wird

• Abbau von Fettsäuren zu Acetyl-CoA

• Produktion von Ketonkörpern aus Acetyl-CoA als alternative Energiequelle

• Abbau von Aminosäuren zu Zwischenprodukten

• nach etwa 10 bis 15 Sekunden

• Gewichtszunahme (Durch Wassereinlagerung)

• Potenzielle Dehydrierung

• Magen-Darm-Beschwerden

• Nierenbelastung

• Placebo- und psychologische Effekte

• Abbau von Glukose mit Sauerstoff zu Pyruvat

• Produktion ATP & NADH

• im Wesentlichen der umgekehrte Prozess der Glykolyse

• “Kostet” Energie

• Pentosephosphatweg

• Findet im Zytosol statt

• Nicht primär für die Energiegewinnung

• Besteht aus oxidativen und nicht-oxidativen Phase

• zentraler Stoffwechselwege in der Matrix der Mitochondrien

• Verbindet Glykolyse mit Atmungskette

• Pyruvat aus Glykolyse wird zu Acetyl-CoA umgewandelt und tritt dann in Citratzyklus ein

• Produziert NADH und FADH2

• Pro Durchlauf wird direkt 1 GTP gebildet

• findet in der inneren Mitochondrienmembran statt

• Letzte Schritt der Zellatmung

• Elektronen von NADH und FADH2 werden durch die Elektronentransportkette in den Mitochondrien geleitet

• Hauptquelle der ATP-Produktion in aeroben Organismen

• Funktioniert nur, wenn Sauerstoff da ist

• Prozess des Abbaus von Glykogen

• Dient der schnellen Energiebereitstellung im Muskel

• Aufrechterhaltung des Blutzuckerspiegels durch die Leber

• Hauptsächlich in der Leber und den Skelettmuskeln

• Durch Hormone Glukagon und Adrenalin aktiviert

• Glukagon veranlasst die Leber Glykose freizusetzen - Gegenspieler von Insulin

• Glykogen ist das Molekül, mit dem wir Kohlenhydrate speichern

• Stoffwechselprodukt, das bei der anaeroben Glykolyse entsteht

• Läuft überwiegend bei hochintensiven Belastungen ohne ausreichende Sauerstoffzufuhr ab

• Laktat-Hauptproduzenten sind Erythrozyten und Muskulatur

• Führt zu einer Ansäuerung des Muskels und Leistungsminderung

• Laktatstoffwechsel

• LDH reduziert Pyruvat zu Laktat, um NAD+ zu regenerieren

• Lactat threshold

  • Ab- und Aufbau von Laktat ist gleich

• Individuelle anaerobe Schwelle

  • Ab hier Laktatproduktion höher als der -abbau

• erhöhte Mitochondriendichte

  • Müssen Speer auf Laktatzyklus ausweichen

• Verbesserte Kapillarisierung / Angiogenese

• Pufferkapazität

• Erhöhte Enzymaktivität / Transporter

• Muskeln, Niere, Herz

• Intensität der Belastung

• Trainingszustand

• Genetische Faktoren

• Aktive Regeneration führt zu deutlich geringeren Laktat-Halbwertszeiten als die passive Erholung

• Prozess der Energiegewinnung aus Fettsäuren

• Insbesondere während niedriger/moderater Intensität und längerer Phasen der körperlichen Anstrengung oder Fastens

• Die Beta Oxidation läuft so lange ab, bis nur noch 2 Cs übrig bleiben

• Fettsäurestoffwechsel

• In der Leber (Mitochondrien) werden aus Acetyl-CoA Ketonkörper gebildet

• Besonders in Zeiten von Glukosemangel

• Regulation durch Insulin und Glukagon

• Tritt auf, wenn es einen Überschuss an Acetyl-CoA gibt, der nicht vollständig im Citratzyklus verwendet werden kann

• 70 %

• nein

• Beta-Hydroxybutyrat

• es kann zur Ketoazidose kommen, einer gefährlichen Übersäuerung des Blutes

• D-Glc

  • Die Hydroxylgruppe am asymmetrischen Kohlenstoffatom, das am weitesten vom Carbonylkohelnstoff entfernt ist, zeigt nach rechts

• L-Glc

  • Die Hydroxylgruppe am selben Kohlenstoffatom zeigt nach links

• Alpha-Glc

  • Die Hydroxylgruppe am Animieren Kohlenstoffatom liegt unter der Ringebene

• Beta-Glc

  • Die Hydroxylgruppe am animieren Kohlenstoffatom liegt über der Ringebene

• Sind zwei Monosaccharide miteinander verbunden, so spricht man von einem Disaccharid

• Zwischen ihnen besteht eine sogenannte O-glykosidische Bindung, weil sie über ein Sauerstoffatom zusammengehalten werden

• Homoglykane

  • Polymere Kohelnhydrate, die nur aus einem einzigen Monosaccharid aufgebaut sind (Stärke, Glykogen, Cellulose)

• Heteroglykane

  • Unterschiedliche Monosaccharide, kommen meist in Verbindung mit Proteinen, Peptiden oder Lipiden vor

• hochverzweigtes Polymer aus Glucose-Einheiten (1,4- und 1,6-glykosidisch verknüpft)

• Alle ca. 8-12 Glukosemoleküle kommt dann zusätzlich eine Alpha-1,6-glykosidische Bindung vor

• Exogene Quellen (Ernährung)

• Endogene Quellen (Glycogen, Gluconeogenese)

• Energieverbrauchende Prozesse

  • Fakultativ (Skelettmuskulatur, Fettgewebe, Leber)

  • Obligat (Erythrocyten, Nierenmark, Gehirn)

• wenn Blutzuckerspiegel steigt und Glucose im Blut vorhanden ist

• Gegenspieler: Glutamat

• Symport

  • 2 Moleküle können gleichzeitig in Zelle rein

• Antiport

  • 1 Molekül geht rein, 1 raus

• Glucose-6-Phosphat

• Hexokinase

• Glycolyse im Zytosol

• Citratzyklus-cyclus im Mitochondrium Matrix (Innenraum)

• Atmungskette und Phosphorylierung in Mitochondriuminnenmembran und Matrix

Schritt 1: Flucose wird in drei Schritten in Fructose 1,6-Biphosphat metabolisiert // Energieverbrauch

Schritt 2: C3-Fragmente werden zu Pyruvat oxidiert //Netto-Energiegewinnung 2 ATP

• NADH-Dehydrogenase

• Succinatdehydrogenase

• Cytochrom-c-Reduktase

• Cytochrom-c-Oxidase

Diese Komplexe befördern mithilfe von NADH und FADH2 die Protonen aus der Mitochondrienmatrix in den Intermembranraum

Dadurch entsteht eine Protonen-Gradienten und durch den Rückfluss der Protonen über ATP-Synthase kommt es zur Gewinnung von ATP

• Leber

  • Hauptsächlich zur Aufrechterhaltung eines konstanten Blutzuckerspiegels

  • Ca 150g Glykogen (bei 2kg Leber = 9-10% Konzentration)

• Muskulatur

  • Primäre Energiequelle für die Muskelarbeit

  • Ca. 300g Glykogen

• intermyofibrillar (75%)

• Intramyofibrillar (5-15%)

• Subsarcolemmal (5-15%)

• verbesserte Glukoseaufnahme und erhöhte Expression von GLUT4

• Glykogensynthese

• bei einem Überangebot von Glucose wird diese in Form von Glykogen gespeichert

• Glykogen und Glukose ziehen Wassermoleküle zu sich

• Glykogen enthält Glukose, daher günstiger

• Glucose-6-Phosphat

• Wird von Glucosephosphat-Mutase zu Glucose-1-Phosphat isomerisiert

• Prozess des Abbaus von Glykogen und findet hauptsächlich in der Leber und den Skelettmuskeln statt

• Dient in der Leber zur Aufrechterhaltung des Blutzuckerspiegels

• Dient in den Muskeln zur Energieversorgung

• Schlüsselenzym: Glykogenphosphorylase katalysiert den ersten Schritt der Glykogenolyse und spaltet Glykogen in Glukose-1-Phosphat

• Glycogen-Phosphorylase

• wird durch Insulin gehemmt

• Durch Glukagon und Adrenalin aktiviert

• Endoplasmatisches Retikulum

• wenn Glukose benötigt wird, aber keine externe Zufuhr geschieht

• Überwiegend in Leber / auch in Nieren und Darm

• Muss aus dem Mitochondrium raus ins Zytosol

• Glucose zu Glucose-6-Phosphat durch Hexokinase

  • Muskel

• Glucose zu Glucose-6-Phosphat durch Glykogenase

  • Leber

• Laktat, Glycerin, glucogene Aminosäuren

• isoelektrischer Punkt

• ihren chemischen Eigenschaften

  • Polar vs apolar; sauer vs basisch

• Ihrer Verwendung zur Proteinbiosynthese

• Essentielle vs nichtessentielle AS

  • Fähigkeit des Körpers zur Biosynthese

• Ihre Funktion als Substrate der Gluconeogenese

  • Glucogene vs ketogene

• sind die Bausteine der Proteine, erfüllen aber auch zahlreiche andere Funktionen im Stoffwechsel

• 21 verschiedene AS

  • Proteinogenen Aminosäuren

• essentielle Aminosäuren

  • 8 Aminosäuren kann Körper nicht selbst herstellen und müssen von außen zugeführt werden

  • Isoleucin, Leucin, Valin, Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Tryptophan

• Semi-essentielle Aminosäuren

  • Diese kann Körper zwar selbst herstellen, in einigen Situationen jedoch nicht in ausreichender Menge

  • Arginin, Histidin

• Nicht-essentielle Aminosäuren

  • 10 können vom Körper selbst hergestellt werden

  • Alanin, Asparagin, Asparaginsäure, Cystein, Glutamin, Glutaminsäure, Glycin, Prolin, Serin, Tyrosin

• mit der Transkription im Zellkern, wo ein DNA-Abschnitt eines Gens in mRNA umgeschrieben wird

• RNA-Polymerase entwindet DNA-Stränge und synthetisiert die mRNA, indem sie die Basenabfolge der DNA liest

• mRNA verlässt den Zellkern und wandert ins Zytoplasma, wo sie auf ein Ribosomenm trifft

• Ribosom List die mRNA in Sequenzen von drei Basen (Basentripletts)

• Während Translation bringen tRNA-Moleküle Aminosäuren zum Ribosom, passend zu den Basentripletts der mRNA

• Jede tRNA hat ein Anticodon, das komplementär zu einem Basentripletts auf der mRNA ist und die spezifische Aminosäure transportiert

• Polypeptidkette faltet sich in ihre funktionelle dreidimensionale Strukur

• Fertige Protein wird gegebenenfalls modifiziert, um seine endgültige Form und Funktion zu erreichen

• schematische Darstellung zur Übersetzung des genetischen Codes

• Besteht aus konzentrischen Kreisen, die von innen und außen gelesen werden

• Jede Kombination von drei Basen codiert für eine spezifische Aminosäure oder ein Start-/Stoppsignal

• Ketten von 100 bis 300 Aminosäuren

• größte bekannte Protein

• Bestehend aus über 30.000 peptidisch verknüpften Aminosäuren

• In Muskelzelle zu finden

• Wichtiges Strukturprotein des Sarkomers

  • In Form von Filamenten organisiert und heftet die Myosinfilamente elastisch an die Z-Scheiben

  • Sorgt für Ruhespannung, Elastizität und Stabilität des Sarkomers

• Wirken durch Rückstellkraft einer übermäßigen Dehnung des Sarkomers entgegen

• Abfolge der einzelnen Aminosäuren innerhalb der Kette

• Reihenfolge ist genau festgelegt und entspricht der Information des Gens, welches das entsprechende Protein codiert

• bezeichnet Anordnung der minimieren Bausteine von biologischen Polymere wie Nukleinsäuren, Proteinen oder Polysacchariden

• Durch Primärstruktur und H-Bindungen bestimmt

• Zahlreiche Peptidbindungen zwischen den Aminosäuren der Peptidkette enthalten je eine Carbonyl (CO) und eine Amino (NH) Gruppe

• Diese treten miteinander in Wechselwirkung, es bildet sich die Sekundärstruktur

• dreidimensionale Struktur

• Entsteht durch die Verwindung der Sekundärstruktur

• Wird durch eine Vielzahl von chemischen Wechselwirkungen stabilisiert

• Ist entscheidend für die Funktion eines Proteins, da die spezifische dreidimensionale Form die Fähigkeit des Proteins bestimmt, mit anderen Molekülen zu interagieren

• Zusammenlagerung mehrerer Proteinmoleküle mit Tertiärstruktur als Untereinheiten eines Komplexes

• Sehr wichtig für die Konformation insbesondere von größeren Proteinen

• Katalytische Aktivität von Enzymen hängt von Änderungen der Konformation auf der Ebene der Quartärstruktur ab

• Das Verhältnis ist gleich, nur die Dichte / der Druck ist unterschiedlich

• tetramere Moleküle aus je zwei identischen Untereinheiten

• Dient dem Sauerstofftransport in den Erythrozyten

• Bindung von Sauerstoffmolekül erleichtert die Bindung weiterer

• Affinität wird durch 2,3-Bisphosphoglyceratkonzentration, pH-Wert, CO2-Partialdruck, Temperatur beeinflusst

• Zerstörung der dreidimensionalen Struktur eines Proteins, indem zB Wasserstoffbrücken oder Disulfidbindungen gespalten werden

• Protein verliert dabei seine biologische Funktion, da diese im Wesentlichen von der Tertiärstruktur bestimmt wird

• Primärstruktur bleibt erhalten

• Hitze

• Extreme oh-Werte

• Harnstoff

• Alkohol und andere Lösungsmittel

• Denaturierung meist irreversibel

• Proteine nehmen ihre ursprüngliche Struktur spontan wieder ein, nachdem das denaturierende Agens entfernt wurde

• Beschleunigung der Stoffwechselprozesse, was dem Abwehrsystem raschere Reaktionen erlaubt

• wird erzeugt, um sich besser gegen eingedrungene Erreger oder Fremdkörper wehren zu können

• Viele körperfremde Proteine denaturieren schon bei geringeren Temperaturen als die körpereigenen

• nicht essentiell

• Glukose kann aus anderen Molekülen hergestellt werden

• Alanine

• Glycine

• Serien

• Asparagine

• Asparate

• Arginine

• Histidline

• Proline

• Glutamine

• Methionine

• Valine

• Lysine

• Leucine

• Threonine

• Tryptophan

• Tryosine

• Phenylalanine

• Isoleucine

• es gibt keine Speicher für Proteine

• Überschüssig aufgenommene Aminosäuren werden abgebaut

• Effizienz, mit welcher Nahrungsproteine in körpereigene Proteine umgesetzt werden können

• Tierisches Protein verglichen zu pflanzlichem Protein häufig mit höherer biologischer Wertigkeit, da menschlichem Protein ähnlicher

• BW berücksichtigt Verdaulichkeit nicht

• PDCAAS berücksichtigt die Verdaulichkeit

• 0,8 bis 1 Gramm Protein pro kg Körpergwicht am Tag

• Ältere Menschen 1,0 bis 1,2 Gramm pro kg Körpergewicht

• Für Sportler, die mehr als 5 Stunden pro Woche trainieren 1,2 bis 2,0 g

• erhöhte Proteinaufnahme führt zu gesteigerten Stickstoffausscheidung

• verteilt über den ganzen Tag

• wasserunlösliche Verbindungen, welche sich in apolare Lösungsmittel wie Chloroform, Ether oder Benzol lösen lassen

• Strukturell heterogene Gruppe von Biomolekülen

• Aus aktivierter Essigsäure (Acetylcholin-CoA) synthetisiert

• an Grenze zwischen polaren und unpolaren Lösungsmittel lagern sich amphiphile Moleküle stets so, dass die lipophilen Anteile in das unpolare Lösungsmittel und die hydrophilen Anteile in das polare Lösungsmittel hineinragen

• Micellen: kleine kugelförmige Strukturen aus einer Einfachschicht

• Oder es entsteht Doppelschicht “Bilayer”

• Fettsäuren

• Glycerins

• Sphingosin

• Isopren

• Kohlenwasserstoffkette

• Carboxylgruppe

• Position der Doppelbindungen

• C-Atome werden von der Carboxygruppe aus nummeriert

• erste Doppelbindung wird beziffert

• kojungiert

  • Getrennt durch eine Einfachbindung

• Kumuliert

  • Direkt aneinander grenzende Dobis

• Isoliert

  • Bei mehr als einer Einfachbindung bis zur nächsten Dobis

• Energiespeicher

• Kälteschutz / Isolierung

• Baufett (Augenhöhle, Fußsohle)

• Organfett (schützendes und stabilisierendes Polster)

• wichtiger Bestandteil der Zellmembran

• Besitzen amphiphilen Charakter - hydrophilen Kopf und hydrophobes Ende

• Fett benötigt noch eine wasserlösliche Hülle

• Gallensäure legt sich wie ein Mantel um die Fette und sorgt dafür, dass die einzelnen Fettteilchen nicht in Tropfen zusammenhängen, sondern sich noch feiner verteilen

• Micellen

• Albumin

• Leber

• Fettsäuretransportproteine

• Fettsäuretranslokase

• Diffusion - bei hohen FS-Konzentration

• FS sind reaktionsträge

• im Zytosol / äußere Mitochondrienmembran durch die Acyl-CoA-Synthetase

• FS und Glycerin

• Werden für eigenen Energiestoffwechsel genutzt oder aus dem Fettgewebe ins Blut abgegeben

• wird auf Carnitin übertragen - CPT 1 verbindet die aktivierte Fettsäure mit Carnitin

• Transport in Zwischenraum

• Enzym CACT schleust dann weiter in den Matrixraum

• Enzym CPT 2 spaltet Carnitin wieder ab, sodass dieses wieder ins Zytosol kann, um nächste Fettsäure zu transportieren

• in der Mitochondrienmatrix

• erfolgt im Cytosol der meisten Zellen, insbesondere in der Leber

• Substrat für die Verlängerung der wachsenden Fettsäurekette ist Malonyl-CoA

• Acetylcholin-CoA dient zweifach als Startermolekül

• wenn genug Energie vom Acetylcholin-CoA vorhanden

• Wird durch Citratzyklus aktiviert

• AMP (zu wenig Energie in Zelle) und Fettsäuren hemmen die Aktivierung

• Acetyl-CoA als Starter an zentralen Sulfhydrylarm

• Verschoben an periphere Zelle

• Malonyl-CoA verbindet sich mit zentralem

• Acetyl-CoA verlagert an zentralen Arm (mit CO2 Abspaltung)

• Nach einigen Schritten wieder Translokation an peripheren, sodass Malonyl-CoA an zentralen binden kann

• Fähigkeit, Arbeit zu verrichten

• Aufnahme, Transport, Umbau und Ausscheidung von Stoffen erfordert Energie

• Energie wird benötigt, um den Körper zu bewegen, zu wärmen und alle biochemischen Prozesse zu ermöglichen

• Energie kann weder erzeugt noch vernichtet werden

• Betrag der Energie in einem abgeschlossenen System ist konstant

• Energie tritt in verschiedenen Energieformen auf, die ineinander umgewandelt werden können

• Energie kann durch Arbeit, Wärme usw auf einen anderen Körper übertragen werden

• Wärmemenge, die benötigt wird, um die Temperatur von einem Gramm Wasser um ein Grad Celcius zu erhöhen

• Eine Kilokalorie entspricht 1000 Kalorien

• exotherme Reaktion

  • Energie wird freigesetzt

  • am Ende der Reaktion ist das Produkt Energieformen als vorher

• Endotherme Reaktion

  • Energie wird investiert

  • Produkt hat mehr Energie als ursprünglich

• Fett: 9 kcal

• Protein: 4 kcal

• Kohlenhydrate: 4 kcal

• Aufnahme

  • Proteine, Fette, Kohlenhydrate

• Umsatz

  • Körperliche Aktivität, Energie für Absorption und Speicherung der Nahrungsstoffe

• Grundumsatz

• umfasst die gesamte Arbeit, die in unserem Körper anfällt, um uns am Leben zu erhalten

• Grundumsatz beträgt etwa 1 kcal/Stunde/kg Körpergewicht

• Hängt ab von

  • Größe und Gewicht

    • Je größer, umso größer die Wärmeabgabe an die Umgebung

  • Körperzusammensetzung

    • Größere Muskelmasse erhöht Grundumsatz

  • Alter

    • Zunehmendes Alter abnehmen der Muskelmasse

  • Geschlecht

    • Männer aufgrund Körperzusammensetzung höheren Grundumsatz

  • Hormonelle Faktoren

    • zB Schilddrüsenhormone beeinflussen Stoffwechsel

  • Genetik

• GU ist strikter definiert und beschreibt den absoluten Minimalbedarf des Körpers in Ruhe

• RU wird in realistischeren Alltagssituationen gemessen und liegt in der Regel etwas höher

• erhöhte Stoffwechselrate, die nach dem Verzehr einer Mahlzeit auftritt

• Anstieg Stoffwechselumsatzes wird durch die Verdauung, Absorption, den Transport und die Verstoffwechslung von Nährstoffen verursacht

• Fette

  • Geringste, etwa 0-2 % der aufgenommenen Fett-Kalorien werden für den thermischen Effekt Prozess verwendet

• Kohlenhydrate

  • Etwa 5 %

• Proteine

  • Etwa 20 %

• 90 % Körperfett

• 6 % Muskelfett

• 3 % Muskelglykogen

• 1 % Leberglykogen

• Messung des Sauerstoffverbrauchs und der CO2 Abgabe

• Indirekte Berechnung der freigesetzten Wärme anhand gemessener Gase

• Kenngröße der Bioenergetik, die einem Betriebsstoff zugeordnet ist

• Gibt an, wie viel Energie pro Liter Sauerstoff freigesetzt wird

• Häufig als Maß für den Energieumsatz des Körpers während der körperlichen Aktivität verwendet

  • Kohlenhydrate 5

  • Fett 4,7

  • Protein 4,8

• gibt an, wie viel Energie aus der Oxidation eines Gramms eines bestimmten Makronährstoffs gewonnen wird

• Direkt abhängig von der zugeführten Nahrung

  • Kohlenhydrate 4

  • Fett 9

  • Protein 4

• ergibt sich aus dem Verhältnis von Kohlendioxidabgabe/Sauerstoffaufnahme (VCO2/VO2)

• energetisches äquivalent mal Sauerstoffverbrauch

• um Energieverbrauch verschiedener körperlicher Aktivitäten zu vergleichen