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Bio Abi

Biomoleküle

EW
by Emelie W.

  1. Primärstruktur

  2. ß-Faltblatt

Passiever Transport

Einfache Diffusion durch die Biomembran

Mit Konzentrationsgradient

Passiver Transport

Erleichterte Diffusion durch ein Kanalprotein

Mit Konzentrationsgradient

Passiver Transport

Carrier-Protein

Mit Konzentrationsgradient

Aktiver Transport

Carrier durch ATP Verbrauch

Entgegen des Konzentrationsgradienten

Aktiver Transport

Mit ATP Berbrauch

Entgegen dem Konzentrationsgradient

Cotransport

Symport

z.B Natrium-Kalium-Ionenpumpe

Cotranzport

Antiport

Aus was besteht die Biomembran?

  1. Lipiddoppelschicht

  2. Integrale Proteine

  3. Periphere Proteine

  4. Kohlenhydratketten außerhalb

Wie ist ein Phospholipid aufgebaut?

  1. Phosphatkopf, ist hydrophil (polar)

  2. Lipidschwänze, sind lipophil (unpolar)

  1. außenmembran

  2. Innenmembran

  3. Stärkekorn

  4. Thylakloid Stapel

  5. Stroma

  6. Thylakloide

  7. Thylakloidmembran

  8. Erbmaterial

  9. 70s Ribosomen

  1. außenmembran

  2. Matrix

  3. Innenmembran

  4. Christae

  5. Erbmaterial

  6. 70s Ribosomen

  1. Zellmembran

  2. Zellkern (Nukleus)

  3. Kernkörperchen (Nekleolus)

  4. Kernpore

  5. Ribosomen (80s)

  6. Cytoplasma

  7. raues ER

  8. glattes ER

  9. Cytoskelett

  10. Mitochondrium

  11. Golgi Aperat

  12. Golgi Vesikel

  1. Geisel

  2. Plasmid Ring (extrachromosomale DNA)

  3. Reservestoffe

  4. Cytoplasma

  5. Ribosomen (70s)

  6. Bakterien chromosom (Erbmaterial)

  7. Zellmembran

  8. Zellwand

  9. Schleimhülle

  1. Vakuole

  2. Mitochondrium

  3. Zellmembran

  4. Zellwand

  5. Cytoplasma

  6. Kontaktstelle (Plasmodesmen)

  7. Cytoskelett

  8. Chloroplast

  9. Ribosomen (80s)

  10. Glattes ER

  11. Raues ER

  12. Golgi Aperat

  13. Golgi Vesikel

  14. Zellkern

  15. Kernkörperchen

  16. Kernpore

Welche Bindungen kommen in der Tertiär Struktur von Proteinen vor?

Disulfidbrücken

Veränderung der Protein Konfirmation durch Zerstörung der Tertiär- und Quartärstruktur

Denatorierung

Verbindungen in der Sekundärstruktur eines Proteins

Wasserstoffbrücken

Verbindungen zwischen Aminosäuren

Peptidbindungen

Die Aminogruppe einer Aminosäure reagiert mit der Caboxygruppe einer anderen und bilder eine Peptidbindung unter Abspaltung von einem Wassermolekül aus, dadurch entstehen Polypeptidbindungen

Zerstörung der Primärstruktur eines Proteins durch Hitze oder saure Lösungen

Proteinhydrolyse

Die Eigenschaft nur bestimmte Stoffe durch die Membran zu lassen

Selektive Permeabilität

Welche Rolle spielt Cholesterin in tierischen Membranen?

Cholesterin stabilisiert die Membran und garantiert Beweglichkeit auch bei niedrigen Temperaturen

Warum eignen sich Phospholipide für den Aufbau biologischer Membranen?

Ordnet sich in Wasser automatisch zu einer stabilen Doppelschicht an bei der ie Hydrophilen Köpfe nach außen und die Hydrophoben Schwänze nach innen zeigen. Es entsteht eine stabile selbstabdichtende Doppelschicht, die flexibel und selektiv durchlässig ist.

Glykokalyx

Gesamtheit aller Kohlenhydratketten an der außenseite einer Zelle

Dient zur erkennung von Zellen

Der Prozess bei dem Zellen Stoffe auf nehmen indem sie ihre Membran einstülpen

Endocytose

Der Prozess bei dem Zellen Stoffe ausschütten indem Vesikel mit der Zellmembran verschmelzen

Exocytose

Rezeptorvermittelte Endocytose

Durch die Bindung bestimmter Teilchen an Rezeptoren außerhalb der Zelle erfolgt Vesikelbildung

Cofaktoren an Enzymen

Zusätzliche anorganische Komponenten die die Einheit des Enzym-Substrat-Komplex stabilisiert

Induced-fit-Modell

Enzym verändert seine Komposition nach den Andocken eines Substrats

Wirkungsspezifität bei Enzymen

Ein Enzym kataliesiert immer die selbe chemische Reaktion seines Substratmoleküls

Enzym-Substrat-Affinität

Beschreibt die Stärke der Bindung zwischen einem Enzym und seinem Substrat.

Ist entscheident für die Reaktionsgeschwindigkeit

Reversible Enzymhemmung

Der Prozess kann durch entfernen des Inhibitors aufgehoben werden

Irreversible Enzymhemmung

Dauerhafte Hemmung des Enzyms

Was passiert wenn ein Inhibitor und ein Substratmolekül um die Bindung an das aktive Zentrum konkurrieren?

Es liegt eine kompetitive Hemmung vor

Was passiert wenn ein Hemmstoff an das Enzym Bindet ohne das aktive Zentrum zu blockieren?

Es liegt allosterische Hemmung vor

Allosterische Enzyme

Enzyme deren Aktivität durch die Bindung von Effektoren an spezifischen Stellen (allosterischen Stellen) verändert wird.

Primärstruktur

Polypeptidkette

Sekundärstruktur

ß-Faltblatt

Tertiärstruktur

Quartärstruktur

Besteht aus mehreren Untereinheiten in Tertiärstruktur

Wassereintritt in eine plasmolysierte Zelle

Deplasmolyse

Diffusionsfaktoren

  1. Konzentrationsgradient

  2. Diffusionsstrecke

  3. Teilchengröße

  4. Viskosität

  5. Porengröße

  6. Temperatur

Kompartimentierung

Unterteilung einer Zelle in abgegrenzte Bereiche die Biochemische Prozesse getrennt und effizient ablaufen lässt

Funktion des Zellkerns

  1. Schutz der Erbinformation

  2. Steuerung der Zellvorgänge

  3. Kernkörperchen ist für die Synthese der Ribosomen verantwortlich

Diffusion

Selbstständige verteilung eines Stoffes durch brownsche Molekularbewegung

Zellen die selber energiereiche Stoffe herstellen können

autotrophe Zellen

z.B Pflanzenzellen

Funktion Vesikel

  1. Stofftransport

  2. Abbau zelleigener Stoffe

  3. Peroxisomen bauen Wasserstoffperoxid (H2O2) ab

Funktion Mitochondrium

Energiebereitstellung in der Zelle

Glucose + Sauerstoff -> Kohlenstoffdioxid + Wasser

Funktion Zellwand

Schutz und Stabilität

Funktion Chloroplast

Photosynthese

Kohlenstoffdioxid + Wasser -> (unter Einwirkung von Lichtenergie) Glucose + Wasser

Wie werden Zellen mit Zellkern genannt?

Eukarioten

Funktion Vakuole

  1. Stabilität

  2. Speicherort für verschiedene Stoffe

Besonderheiten von Ribosomen

Besteht aus einer kleinen und einer großen Untereinheit

70s Ribosomen bei Prokarioten

80s aribosomen bei Eukarioten

Funktion Ribosomen

Proteinbiosynthese

Funktion Cytoskelett

Gerichteter Transport von Organellen und Vesikekb

Funktion des Endoplasmatischen Reticulums

  1. Bildet die Kernhülle

  2. am rauen ER (mit Ribosomen): Proteinsynthese

  3. am glatten ER (ohne Ribosomen): Lipidsynthese

Diffusion durch eine Membran

Osmose

Wie werden Zellen ohne Zellkern genannt?

Prokarioten

Wasseraustritt aus der Zelle

Plasmolyse

Bestandteile und Funktion des golgi Aperats

Besteht aus Dictyosomen und golgi Vesikeln

  1. Veränderung von Proteinen

  2. Weiterverarbeitung von Lypiden

  3. Synthese von Kohlenhydraten

  4. Bildung und Abschnürung von Vesikeln

Belege für die Endosymbiontentheorie

  1. Doppelmembran

  2. Eigene DNA

  3. Vermehrung durch zweiteilung

  4. 70s Ribosomen sonst nur bei Bakterien

Zellen die selber keine energiereichen Stoffe herstellen sondern nur abbauen können

heterotrophe Zellen

Faktoren der Enzymaktivität

  1. Temperatur

  2. pH-Wert

  3. Substratkonzentration

  4. Enzymkonzentration

  5. Inhibitoren (Hemmstoffe)

  6. Cofaktoren/Coenzyme

Bestandteile einer Nukleinsäure

  1. Phosphatrest

  2. Zucker (Deoxiribose bei DNA)

  3. Base

Strukturmerkmale der DNA

  1. Doppelhelix

  2. Antiparallelestränge

  3. Zucker-Phosphat-Rückrat außen und Base innen

  4. Komplimentäre Basenpaarung

  5. Verknüpfung durch Wasserstoffbrücken

Eigenschaften von Enzymen

  1. Biokatalysatoren

    beschleunigen chemische Reaktionen indem sie die Aktivierungsenergie herab setzen

  2. Substratspezifität (Schlüssel-Schloss-Prinzip)

  3. Wirkungsspezifität

  4. Temperaturabhängigkeit

  5. Abhängigkeit von pH-Wert

  6. Sättigung durch Substratkonzentration

  7. Wiederverwerdbarkeit

  8. Aktivität kann reguliert werden

  9. Struktur-Funktions-Prinzip

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Emelie W.

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